Előzetes eredmények szerint a lucerna PP2A B” alegysége élesztő két-hibrid rendszerben specifikus kölcsönhatásba lépett a lucerna és a rizs Rb1 fehérjével (Lendvai és mtsai, 2007). Ennek alapján a rizs retinoblasztóma-homológ fehérje (fehérjék) defoszforilációjában is szerepet játszhat ez az enzim. A retinoblasztóma-homológ fehérjék PP2A-val való defoszforilálhatóságának tanulmányozásához E.coliban termeltettem az Rb1 és Rb2 fehérje C-terminális fragmentjét (Rb1/C és Rb2/C), valamint teljes hosszúságú Rb2-t. A pET-28(+) vektor segítségével hexahisztidin fúziós szakasszal együtt expresszálódtak a retinoblasztóma fehérjék, ami lehetővé tette Ni-agaróz kromatográfiával történő tisztításukat. A tisztított fúziós fehérjéket SDS-poliakrilamid gélelektroforézissel és Western blottal vizsgáltam. Az Rb1/C-t közel homogén formában izoláltam, míg az Rb2/C frakciók valamivel több szennyező fehérjét tartalmaztak. Teljes hosszúságú Rb2-t is sikerült kinyerni a baktériumsejtekből, azonban a tisztított frakciók feltehetően az Rb2 proteolitikus bomlástermékeit is tartalmazták.