A béta-laktamáz enzim szerepének és a béta-laktám antibiotikumok hatásának vizsgálata a Streptomyces griseus NRRL B-2682-es törzsben
dc.contributor.advisor | Penyige, András | |
dc.contributor.advisor | Szabó, István | |
dc.contributor.author | Bartalné Deák, Eleonóra | |
dc.contributor.department | DE -- Orvos- és Egészségtudományi Centrum -- Általános Orvostudományi Kar -- Humángenetikai Intézet | en |
dc.contributor.department | Elméleti orvostudományok doktori iskola | hu |
dc.date.accessioned | 2007-01-19T09:44:07Z | |
dc.date.available | 2007-01-19T09:44:07Z | |
dc.date.created | 2004 | |
dc.date.defended | 2004-10-26 | |
dc.date.issued | 2007-01-19T09:44:07Z | |
dc.description.abstract | Új lokalizációjú ß-laktamáz enzimet izoláltunk a Streptomyces griseus NRRL B-2682 törzsből, az enzimnek membránhoz kötött és extracelluláris formáját is kimutattuk. A két különböző enzimforma, biokémiai sajátságai alapján, feltehetően ugyanannak a fehérjének eltérően „processzált” formája. Az extracelluláris ß-laktamáz N-terminális szekvenciája egy másik S. griseus törzs D-aminopeptidáz enzimével mutat nagyfokú hasonlóságot. A ß-laktamáz enzim extracelluláris térbe történő szekréciója függ a törzs differenciálódási folyamatának stádiumától, hiszen a nem spórázó, spontán mutáns törzsekben (spo1-, spo2-, spo3-) csak a membránhoz kötött enzimforma mutatható ki. Ezzel összhangban, ha a vad típusú S. griseus spórázását meggátoljuk, a törzs nem választja ki a ß-laktamáz enzimet az extracelluláris térbe. A nem spórázó törzsben globomycin hatására felszabadul a membránból a ß-laktamáz enzim, így feltételezzük, hogy a II. típusú szignál-peptidáz enzim vesz részt az enzim „processzingjében „. A spórázásban gátolt körülmények között növő vad típusú S. griseus tenyészetében a peptidoglikán sejtfal fragmentek és sejtfal analógok, a sejtfal szintézisét gátló antibiotikumok (penicillin, ampicillin, cefalosporinok és a vancomycin) kiváltották a ß-laktamáz enzim szekrécióját, és ezzel párhuzamosan helyreállították a spórázást is folyadék és szilárd médiumon egyaránt. A peptidoglikán sejtfal bioszintézisét gátló, és a sejtfal autolízisét indukáló ß-laktám antibiotikumok hatását tanulmányoztuk a plazmamembrán elektrofiziológiai állapotára a Streptomyces griseus NRRL B-2682 törzsben. Egy fluoreszcens esszét alkalmazva a ΔΨ szenzitív DiOC6(3)-tal vizsgáltuk a S. griseus protoplasztjainak membránpotenciálját. Kimutattuk, hogy a ß-laktám antibiotikumok – penicillin G, ampicillin, cephaloridin, cefamandol és cefotaxim – koncentráció és életkorfüggő módon ΔΨ csökkenést, depolarizációt okoznak ebben a törzsben. A ß-laktám vegyületek inaktív komponenseinek, mint például penicillamin, 6-aminopenicillin-sav és a biológiailag inaktív hidrolizált származéknak, a penicilloesavnak nincs depolarizáló hatása a protoplasztok membránpotenciáljára. Bizonyítottuk, hogy a nem specifikus, kation-csatornaképző ionofór, a gramicidin D nemcsak a plazmamembránt depolarizálta, hanem a sejtfal lízisét is indukálta. Megfigyeléseink alapján feltételezzük, hogy a transzmembrán potenciál értékének megváltozása fontos lépés lehet a sejtfal autolízisénak triggerelésében a Streptomyces griseus törzsben. | en |
dc.description.corrector | de | |
dc.description.degree | PhD | en |
dc.format.extent | 119, [13] p | en |
dc.format.extent | 525659 bytes | |
dc.format.extent | 307454 bytes | |
dc.format.extent | 6923256 bytes | |
dc.format.mimetype | application/pdf | |
dc.format.mimetype | application/pdf | |
dc.format.mimetype | application/pdf | |
dc.identifier.opac | http://webpac.lib.unideb.hu:8082/WebPac/CorvinaWeb?action=cclfind&resultview=longlong&ccltext=idno+bibKLT00360737 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/2437/710 | |
dc.language | hun | hu |
dc.language.iso | hu | en |
dc.language.iso | en | en |
dc.rights | A kéziratos PhD munkák csak a szerzői jogok maradéktalan tiszteletben tartásával használhatók | hu |
dc.rights.access | no_restriction | en |
dc.subject.discipline | Elméleti orvostudományok | hu |
dc.subject.dspace | DEENK Témalista::Orvostudomány::Orvosi mikrobiológia | hu |
dc.subject.mesh | beta-Lactamases -- biosynthesis | en |
dc.subject.mesh | beta-Lactamases -- isolation and purification | en |
dc.subject.mesh | beta-Lactams -- physiology | en |
dc.subject.mesh | beta-Lactams -- drug effects | en |
dc.subject.mesh | Streptomyces griseus -- physiology | en |
dc.subject.mesh | Streptomyces griseus -- metabolism | en |
dc.subject.mesh | Antibacterial Agents -- pharmacology | en |
dc.subject.mesh | Bacteriolysis | en |
dc.subject.mesh | Spores Bacterial | en |
dc.subject.sciencefield | Orvostudományok | hu |
dc.title | A béta-laktamáz enzim szerepének és a béta-laktám antibiotikumok hatásának vizsgálata a Streptomyces griseus NRRL B-2682-es törzsben | en |
dc.title.subtitle | doktori (PhD) értekezés | en |
dc.title.translated | Study of the Role of Beta-Lactamase Enzyme and the Effect of Beta-Lactam Antibiotics In- Streptomyces griseus NRRL B-2682 | en |
Fájlok
Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)
1 - 3 (Összesen 3)
Nem elérhető
- Név:
- Deak_Nora_ertekezes1.pdf
- Méret:
- 6.6 MB
- Formátum:
- Adobe Portable Document Format
- Leírás:
- értekezés
Nem elérhető
- Név:
- Deak_Nora_tezis_angol.pdf
- Méret:
- 300.25 KB
- Formátum:
- Adobe Portable Document Format
- Leírás:
- tézisek (angol)
Nem elérhető
- Név:
- Deak_Nora_tezis_magyar.pdf
- Méret:
- 513.34 KB
- Formátum:
- Adobe Portable Document Format
- Leírás:
- tézisek (magyar)