A fémionok jelentős szerepet játszanak a fehérjék konformációs változásaiban és az ezt követő aggregációjában. A kevesebb tagszámú modellpeptideknek, és azok pontmutánsainak a fémkomplexein keresztül lehet a fehérjék tulajdonságait kutatni. A tau fehérjében több oldallánc is megtalálható, amelyek fémion megkötésére alkalmasak, azonban ezek az oldalláncok különbözőek, így fémionkötő képességük is eltérő. Ezáltal felmerül a kérdés, hogy hogyan koordinálódnak a fémionok a fehérjéhez, és így hogyan befolyásolják annak működését. A tau(320-330) fragmensének Ni(II)-, és Cu(II)-ionnal alkotott komplexeinek vizsgálatát végeztem el. Ezeket a kutatásokat két tripeptid, a ciszteint és hisztidint tartalmazó CysHisAla-NH2, továbbá a hisztidint tartalmazó AlaHisAla vizsgálatával egészítettem ki. A vizsgálatokhoz pH-potenciometriás, UV-Vis spektrofotometriás és CD spektroszkópiás mérési módszereket alkalmaztam.