Az enzimek evolúciójának molekuláris mechanizmusát a mai napig nem sikerült teljes mértékben feltárni. A dolgozat az enzimatikus evolúció jobb megértéséhez szeretne hozzájárulni az eddig elért egyik legsikeresebb laboratóriumi evolúciós funkcióváltó kísérlet - a Pseudomonas diminuta foszfotriészteráz enzim arilészterázzá történő teljes aktivitásváltása, majd az eredeti aktivitás helyreállítása- adatainak bioinformatikai elemzésével. Az evolúciós intermedierek szekvenciájából való fehérje rendezetlenség becsléssel és a röntgenkrisztallográfiás szerkezetek elemzésével vizsgálja az aktivitásváltás során végbement dinamikai és szerkezeti változásokat, ezek kapcsolatát egymással illetve az aktivitásváltozással, feltételezhető szerepüket az evolúciós folyamatokban. A vizsgálatok eredményei arra utalnak, hogy a kísérlet kezdetén beépülő neutrális mutációk, melyek elindítják a funkcióváltást, a fehérje aktiv helyének és az azt koordináló oldalláncok flexibilitásának növeléséhez nagy mértékben járulnak hozzá, míg a specializációt a fehérje általános stabilizációja jellemzi. A későbbiekben a kutatás eredményei alapjául szolgálhatnak egy funkcióváltó mutációkat megjósolni képes prediktív algoritmus kidolgozásához.