Ebben a dolgozatban a Septin 7 fehérje kifejeződését és elhelyezkedését vizsgáltuk sejtvonalon, illetve C57BL/6 laboratóriumi egér harántcsíkolt vázizmából izolált FDB roston különböző metodikák segítségével. A Septin 7 egy GTP-kötő fehérje, amely fontos szerepet játszik a sejtpolaritás kialakulásában azáltal, hogy számos citoszkeletális struktúrához kapcsolódik. Kísérleteink során a Septin 7 α-aktininhoz és Ryanodin receptor 1-hez történő kapcsolódását, illetve a hozzájuk mért térbeli elhelyezkedését térképeztük fel C57BL/6 kontroll laboratóriumi egerekből izolált FDB izomroston keresztül. Ezen mintákon immuncitokémiai festést alkalmazva összefüggéseket kerestünk a Septin 7 fehérje expressziójának csökkentése és az α-aktinin csökkenése között. C2C12 adherens sejteken tanulmányoztuk a Septin 7 fehérje expresszióját és a C2C12 sejtvonal differenciálódását majd ezeket tenyésztve fehérjét és RNS-t izoláltunk további vizsgálatok céljából. Továbbá ezeket a sejtvonalakat is megfestettük immuncitokémiai módszerrel, majd vizsgáltuk a célfehérje lokalizációját és a gén kifejeződését. Western Blot segítségével állapítottuk meg a célfehérje expressziójának csökkenésének mértékét, illetve RNS izolálás segítségével cDNS-t írtunk át további vizsgálatok elindításához. Eredményeink azt mutatták, hogy a Septin 7 fehérje jelen van a harántcsíkolt vázizomban és expressziója csökken a géncsendesítéssel. Ennek profilozása és további vizsgálata előnyt jelenthet számos neurodegeneratív megbetegedés terápiás kezelésében.