A réz, nikkel és a cink valamennyi élő szervezet számára nélkülözhetetlen nyomelem. A réz a legnagyobb mennyiségben fehérjéhez kötötten fordul elő a szervezetben, míg a nikkel az ureáz nevű enzim aktív centrumában. Redoxireakcióik számos biológiai oxidációs folyamatban játszanak szerepet. Leggyakrabban +2-es oxidációs állapotban képeznek komplexeket. A hisztidin fontos kötési hely a nikkel(II) és a réz(II) számára is. A rendszerek központi ionja valamilyen átmenetifémion, amely koordinatív kötéssel kapcsolódik a ligandumként jelenlévő aminosavhoz, peptidhez, vagy azok származékához. Munkám során a C-terminálisan védett HisValGlyHis tetrapeptid réz(II)-, nikkel(II) és cink(II)komplexeit vizsgáltam. Először előállítottam a HisValGlyHis szekvenciájú aminosavat szilárd fázisú peptidszintézissel. Majd a peptid az oldategyensúlyi vizsgálatát végeztem el. A pH-potenciometriás vizsgálatok alapján SUPERQUAD és PSEQUAD programok segítségével meghatároztam a ligandumok koncentrációját, a protonálódási állandók értékeit és a keletkező komplexek stabilitási állandóit. A pH-potenciometriás mérések alapján megállapítható, hogy a réz(II)-ion jelenlétében monokomplexek ([CuLH]3+, [CuL]2+, [CuLH–1]+, [CuLH–2] és [CuLH–3]–) és egy biszkomplex ([CuL2]2+); a nikkel(II) esetében [NiLH]3+,[NiL]2+, [NiL2]2+, [NiLH–1]+, [NiLH–3]– komplexek keletkeznek. Az ML és ML2 összetételű komplexekben a ligandum háromfogú koordinációja jön létre. A pH emelésével az amidnitrogén deprotonálódik. A nikkel(II)ion esetében pH 9 felett izomer szerkezeteket nem feltételezünk. A cink esetében [ZnLH]3+,[ZnL]2+, [ZnL2]2+, [ZnLH–1]+, [ZnLH–2] komplexek keletkeznek, ebben az esetben az amidnitrogén deprotonálódást nem mutattuk ki a [ZnLH–1]+, [ZnLH–2] komplexek vegyes hidrokomplexek. Az UV-látható fotometriás és CD-vizsgálatok alátámasztották a feltételezett szerkezetű komplexek jelenlétét. A keletkezett komplexek stabilitása követi az Irwing-Williams sort.