Doktori munkám során olyan réz(II)komplexek vizsgálatával foglalkoztam, amelyek az eukarióták sejtjeiben működő Cu,Zn-szuperoxid-diszmutáz enzim aktív centrumát modellezik. A vizsgált ligandumok egyik csoportját a több hisztidint tartalmazó peptidek adták, a másik csoportba a kelátképző helyzetben két imidazolnitrogént tartalmazó bisz(imidazol-2-il) származékok tartoztak. A több hisztidint tartalmazó ligandumok esetében nikkel(II)- és kobalt(II)ionok jelenlétében vizsgáltuk a komplexképző sajátságokat. Ezt követően a több hisztidint tartalmazó peptidek és a bisz(imidazol-2-il) származékok azon Cu(II)-komplexeinek redoxipotenciál értékeit mértük meg ciklikus voltammetria segítségével, amelyekben a fémion imidazolnitrogéneken keresztül koordinálódik a ligandumhoz. A munka harmadik szakaszában a szerkezeti és redoxi szempontból ígéretesnek bizonyuló Cu(II)-komplexek SOD-aktivitását határoztuk meg indirekt fotometriás technikával. Eredményeink azt mutatják, hogy két komplex: a négy imidazolkoordinációjú, HXH szekvenciát tartalmazó multihisztidin peptid [CuL]2+ komplexe és a Cu(II)-His-BIMA rendszerben képződő, hárommagvú imidazolátohidas [Cu3L2H 4]2+ komplex is jelentős SOD-aktivitással rendelkezik.

During my Ph.D. work I studied such Cu(II) complexes that mimic the active site of Cu,Zn superoxide dismutase enzyme. One group of the studied ligands includes multihistidine peptides, the other group consists of those derivatives of bis(imidazol-2-yl)methane that contain two imidazole nitrogen atoms in chelatable position. In the case of the multihistidine peptides, we studied the complex formation processes in the presence of nickel(II) and cobalt(II) ions. Afterwards we measured the redox potential values of those Cu(II) complexes of multihistidine peptides and bis(imidazol-2-yl) derivatives in which the metal ion is bound to the ligand through imidazole nitrogens. In the third phase of the work, we determined the SOD activity of the Cu(II) complexes that seemed to be promising SOD models both from a structural and a redox point of view. Our results reflect that two of the studied Cu(II) complexes exhibit significant SOD activity: the four imidazole nitrogen coordinated [CuL]2+ complex of the multihistidine peptide containing the HXH sequence and the imidazolato bridged [Cu3L2H 4]2+ complex that is formed in the Cu(II)-His-BIMA system.