A poszttranszlációs módosítások fontos szerepet töltenek be a sejtélettani folyamatokban, ezek közül a foszforiláció és a proteolízis kiemelt jelentőségű. Együttműködő partnereinkkel korábbi munkánk során kialakítottunk egy olyan molekuláris genetikai kísérleti stratégiát, amivel sikerült bizonyítaniuk egy kálcium függő proteáz, a CalpB szerepét a Drosophila melanogaster határsejtek migrációjában. Az együttműködés folytatásaként hasonló kutatási stratégiát alkalmaztunk a Drosophila protein foszfatáz 1 (PP1) egyik feltételezett glikogénkötő regulátor alegységének tanulmányozására és fiziológiás szerepének feltárására. A glikogén metabolizmus szabályozása a foszforilációs-defoszforilációs reakciók jól ismert példája, a folyamat egyik szabályozó enzime a PP1. A PP1 holoenzimet a glikogénhez irányító glikogénkötő alegységeit ezidáig nem jellemezték alaposan az ecetmuslicában. Az adatbázisokban található gén és fehérje szekvenciák analízisével két potenciális D. melanogaster PP1 kölcsönható fehérjét azonosítottunk, munkánk során ezek közül a Gbs-70E génnel és géntermékével foglalkoztunk. Azt találtuk, hogy a Gbs-70E protein glikogénkötő és PP1 katalitikus alegységet kötő szerkezeti elemei nagymértékben konzerválódtak az evolúció során. Munkánk első részében biokémiai kísérletekkel igazoltuk a két konzervált kötőhely működőképességét, és igazoltuk, hogy a Gbs-70E megköti a PP1 katalitikus alegység összes izoformáját valamint a glikogént, tehát valóban a PP1 glikogénkötő alegységének tekinthető. A Gbs-70E génről átíródó legrövidebb és a két hosszabb transzkript között különbséget téve feltártuk a génexpressziós mintázatot a különböző fejlődési stádiumokban és testrészekben. Azt találtuk, hogy a legrövidebb transzkript csak az embriókban és a nőstények ováriumában mutatható ki, ami anyai hatásra és az embriogenezisben játszott szerepre utal. Molekuláris genetikai kísérletekben a gén deléciójával megállapítottuk, hogy az Gbs-70E expressziós szintjének drasztikus csökkentése a glikogén szint és az élettartam szignifikáns csökkenését eredményezi és csökkenti a nőstények fertilitását. Tehát bebizonyítottuk, hogy a Gbs-70E glikogénkötő alegységnek a PP1 regulátoraként a Drosophila glikogén metabolizmusban, a korai embriogenezisben és az élettartam kialakításában van szerepe. Posttranslational modifications of proteins have important roles in cell physiology, and out of the numerous modifications, protein phosphorylation and proteolysis are of special interest. In our previous study we introduced a molecular genetics based experimental strategy with our collaborators and they used it for revealing the role of a calcium dependent protease, CalpB in the migration of the border cells in Drosophila melanogaster. As a continuation of this collaboration we adopted a similar approach to investigate the physiological function of a putative glycogen binding regulatory subunits of the protein phosphatase 1 (PP1) holoenzyme, in Drosophila. The regulation of glycogen metabolism by phosphorylation-dephosphorylation reactions is well-known. Based on analogies we proposed that PP1 was an important regulator of the process in the fruit flies. The glycogen binding subunits of the PP1 that target the phosphatase to glycogen have not been characterised yet in the fruit flies. Based on gene and protein sequence analysis we identified two putative D. melanogaster PP1 glycogen binding subunits, and in our present work we studied one of them, the Gbs-70E gene and its gene product. We noted that the glycogen and PP1 catalytic subunit binding structural elements are well conserved in the Gbs-70E protein. First we tested with biochemical experiments the role of these two regions, and demonstrated that Gbs-70E was able to bind to all of the PP1 catalytic subunit isoforms and to glycogen. Thus we proved that Gbs-70E was indeed a functional glycogen binding subunit of PP1. Next we investigated the gene expression patterns of the shortest and the two longer transcripts during ontogeny and in different body parts. The shortest mRNA is present only in embryos and in the ovary of females, suggesting a maternal origin and the role of the shorter protein in embryogenesis. After the deletion of the gene with molecular genetic methods we found that the drastical reduction of Gbs-70E expression resulted in the decrease of glycogen content and the lifespan of the imagos, and in the decline of the fertility of females. In conclusion, we found that the Gbs-70E glycogen binding regulatory subunit of PP1 has a role in the regulation of glycogen metabolism, determination of lifespan, and the embryogenesis in Drosophila.