A Debreceni Egyetem Bioszervetlen és Koordinációs Kémiai Kutatócsoportjában évtizedek óta folynak olyan kutatások, melyek a különböző hormonrendszeri és idegrendszeri elváltozásokban, megbetegedésekben szerepet játszó peptidfehérjék és az élettani szempontból fontos fémionok között kialakuló komplex kölcsönhatások megértését célozzák. Az Alzheimer-kór és a prionbetegség mellett ilyen a cukorbetegség is. Munkám során az amiloidplakkok képzésére nem hajlamos patkány és az amiloidképző humán amilin hormonok fémionkötő képességét vizsgáltam és hasonlítottam össze különböző modellvegyületeken keresztül. Az amiloidplakkok képződése, a peptidlánc konformációváltozása, valamint a fémionok megkötése közötti szoros összefüggés jól ismert a szakirodalomban, így fontos lehet a komplexek koordinációs módjának feltérképezése. A szakirodalomban fellelhető adatok szerint a patkány és a humán amilin eltérő viselkedésében a szekvenciális eltéréseknek, poláris oldalláncoknak, különösképpen a poláris szerin- és/vagy az aszparagin-oldalláncoknak együttesen lehet jelentős szerepe. A Cu(II)-ion megkötésének pontos módja ugyanakkor mind ez idáig megválaszolatlan maradt, így ez további vizsgálatokat irányozott elő ebben a témakörben.

My research work performed in course of the PhD studies is linked to the chemical background of development type 2 diabetes. Investigations in the Bioinorganic Chemistry Research Group of the University of Debrecen have been aimed for decades to determination the cause of neurodegenerative and hormone diseases corresponding with complexes of biogenic trace metal ions. These studies can help to understand the complex interactions between these metal ions and peptides engaged to neurodegenerative and hormone diseases, for example, Alzheimer's disease, prion morbidity and diabetes as well. During my work, I have studied and compared the metal ion binding ability of non-amyloidogenic rat amylin and amyloidogenic human amylin by different model peptides. It is well-known that the amyloidogenicity and conformation changes are connected with the coordinated metal ions, therefore the coordination modes are crucial in these processes. Based on preliminaries the different behavior of the human and rat amylin are caused by sequential differences, polar side chains (mainly the asparagine, serine, occasionally arginine). Polar side chains collectively may contribute to the metal binding ability of rIAPP (17-29).