Bár nikkeltartalmú biomolekulák szerepére a magasabbrendű élő szervezetekben (pl. az ember és más emlősök esetén) még nincs ismert példa, a nikkel az emberi szervezet állandó alkotójaként kimutatható. Igen gyakoriak ugyanakkor a nikkeltartalmú enzimek a különféle baktériumokban és a növényvilágban is. A nikkel az élő szervezetekben gyakran tiolát-, imidazolil- és karboxilátcsoportokhoz kötődve található meg, s így fejti ki hatását. Ennek kapcsán a Debreceni Egyetem Bioszervetlen Kémiai Kutatócsoportjában intenzív kutatások folynak az eltérő koordinációs tulajdonságú, ciszteint és amellett különböző helyzetekben más donorcsoportokat is tartalmazó peptidek Ni(II)-komplexeinek oldategyensúlyi vizsgálatára. Ebbe a kutatási folyamatba kapcsolódtam be négy, cisztein tartalmú, terminálisan védett tetrapeptid (Ac-CGAH-NH2, Ac-CGAD-NH2, Ac-CGAA-NH2, Ac-CGAK-NH2) szintézisével, illetve Ni(II)-ionokkal alkotott komplexeik vizsgálatával. A pH-potenciometriás, UV-Vis- és CD spektroszkópiás mérések alapján megállapítottuk, hogy mind a négy ligandum nagy stabilitással, különböző módon köti a nikkel(II)ionokat. A Ni(II)-ionok koordinációja 5-ös pH felett, az oldalláncbeli donorcsoportokon kezdődik: (S–, Nim), (S–, COO–), illetve S– koordinációjú mono- és biszkomplexek képződnek. Ezekkel együtt többmagvú, polimer szerkezetű részecskék kialakulására is van lehetőség, ám pontos összetételüket és stabilitási állandóikat nem tudtuk meghatározni. Bár a vizsgálataink szerint a polimerképződés a fiziológiás pH tartományban (pH = 6-8) a legjelentősebb, az élő szervezetekben jelenlévő ligandum-fémion arány sokkal nagyobb, ami az egymagvú komplexek képződése irányába tolja el a komplexképződési folyamatokat. A pH emelésével, pH = 8 felett kooperatív módon lejátszódik az amidnitrogének Ni(II)-ion indukálta deprotonálódása és koordinációja. Először [NiLH–2] összetételű komplexek jelennek meg, majd a pH további növelésével [NiLH–3] részecskék képződnek. Ezen komplexek esetén a koordinációs módok vizsgálata meglepően eltérő eredményeket mutatott. A szerkezetvizsgálatok alkalmával kiderült, hogy az Ac-CGAH-NH2 szekvenciájú peptid esetén az amidnitrogének deprotonálódását követően az N-terminális tiolátcsoport gyengébb kötőhelynek bizonyul az imidazolcsoporttal szemben, így kiszorul a fémion koordinációs szférájából. Így ezekben a komplexekben (Nim, N–, N–), majd (Nim, N–, N–, N–) koordinációs módok valósulnak meg. Ezzel ellentétben az Ac-CGAD-NH2, Ac-CGAA-NH2, Ac-CGAK-NH2 ligandumok [NiLH–2] és [NiLH–3] komplexeiben az amidnitrogének mellett a cisztein is részt vesz a fémionok megkötésében, a Ni(II)-ionok (S–, N–, N–), majd (S–, N–, N–, N–) donoratomokkal koordináltak. Tehát amennyiben az N-terminális cisztein mellett a peptidekben nincsen jelen olyan donorcsoport, amely nagy affinitással köti a Ni(II)-iont, a koordináció az N-terminális S– horgonycsoport felől indul el. Ez a fajta koordinációs mód nem jellemző, ha van lehetőség más irányú kötődésre is. Ezek a vegyületek azonban modellként szolgálhatnak azon hosszabb szekvenciájú peptidek komplexképzési hajlamainak felderítésénél, melyekben az N-terminális cisztein is szerepet játszhat a Ni(II)-ionok megkötésében.