A fémionok élő szervezetekben betöltött szerepe nagyrészt metalloenzimekhez és metalloproteinekhez köthető. Általánosan igaz, hogy a fémionok a poli- és oligopeptidekhez azok oldalláncain keresztül képesek kötődni, amelyben leggyakrabban karboxilát-, imidazolil- és tiolátcsoportok érintettek. A fehérjemolekulák szekvenciájában több ilyen oldalláncot tartalmazó aminosav is előfordul, így azok fémionokkal kialakított kölcsönhatásának tanulmányozásához elengedhetetlenül szükséges megismerni, hogy a különböző fémionok milyen kölcsönhatást alakítanak ki az egyszerűbb aszparaginsav, glutaminsav-, cisztein- és hisztidin-tartalmú peptidekkel. Munkám során ezért ilyen aminosavakat tartalmazó oligopeptideket vizsgáltam.

The role of metal ions is related to metalloenzymes and metallopeptides. Metal ions usually can bind to oligo- and poly-peptides through their side chains: carboxylate, imidazole and thiolate groups are the ones most affected in this interaction. In the sequence of the proteins can be found more than one amino acids, which comprise these side chains, thus, it is necessary to study the interaction between different metal ions and simple ligands containing histidine, cysteine, aspartic and glutamic acid. Therefore, I studied peptides comprising these amino acid residues during my PhD work.