Unraveling the Dynamics of Ser126 Phosphorylation in Paxillin: A Focus on Phosphatase Activity

dc.contributor.advisorBoratkó, Anita
dc.contributor.advisordeptÁltalános Orvostudományi Kar::Orvosi Vegytani Intézet
dc.contributor.authorPérez Santamaría, Fernanda Estefanía
dc.contributor.departmentDE--Általános Orvostudományi Kar
dc.date.accessioned2025-06-04T13:01:33Z
dc.date.available2025-06-04T13:01:33Z
dc.date.created2025-04-08
dc.description.abstractPaxillin is a focal adhesion adaptor protein essential for cell adhesion and migration, regulated by reversible phosphorylation. In endothelial cells, phosphorylation at serine 126 (Ser126) plays a key role in processes like angiogenesis and vascular permeability. This study aimed to identify the phosphatase responsible for dephosphorylating Ser126, a previously unexplored mechanism. Using recombinant paxillin and in vitro kinase assays, we confirmed that PKC phosphorylates Ser126. Inhibition studies in endothelial cells revealed that calcineurin mediates Ser126 dephosphorylation. Phosphorylation at Ser126 enhances paxillin localization to focal adhesions, suggesting a dynamic regulatory mechanism in endothelial cell signaling.
dc.description.coursemolekuláris biológia
dc.description.courselangangol
dc.description.coursespecImmunológia, sejt- és mikrobiológia
dc.description.degreeMSc/MA
dc.format.extent45
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/2437/390853
dc.language.isoen
dc.rights.infoHozzáférhető a 2022 decemberi felsőoktatási törvénymódosítás értelmében.
dc.subjectPaxillin
dc.subjectPhosphorylation
dc.subjectPKC
dc.subjectPhosphatase
dc.subjectPP2B
dc.subjectCyclosporine A
dc.subject.dspaceBiology::Molecular Biology
dc.titleUnraveling the Dynamics of Ser126 Phosphorylation in Paxillin: A Focus on Phosphatase Activity
Fájlok
Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nincs kép
Név:
Thesis.pdf
Méret:
1.33 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Thesis
Engedélyek köteg
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nincs kép
Név:
license.txt
Méret:
1.94 KB
Formátum:
Item-specific license agreed upon to submission
Leírás: