Toxikus fémionok szelektív megkötésére alkalmas peptidek tervezése, szintézise és fémkomplexeik vizsgálata

dc.contributor.advisorVárnagy, Katalin
dc.contributor.authorSzunyog, Györgyi
dc.contributor.authorvariantSzunyog, Györgyi
dc.contributor.departmentKémiai tudományok doktori iskolahu
dc.contributor.submitterdepDE--Természettudományi és Technológiai Kar -- Kémia Intézet, Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék
dc.date.accessioned2019-09-17T16:32:57Z
dc.date.available2019-09-17T16:32:57Z
dc.date.created2019hu_HU
dc.date.defended2019-10-28
dc.description.abstractMegállapítottuk, hogy a fémionok számára fontos kötőhelyet jelent a cisztein tiolátcsoportja. A tiolátkén donoratom koordinációban való részvétele nagyobb stabilitású ólom(II)komplexeket eredményez, mint az aszparaginsav β-kaboxilát csoportja. Ha több cisztein van a peptidláncban, akkor nagyobb stabilitású komplexek keletkeznek. A kistagszámú védett peptidek a rosszul oldódó komplexek képződése miatt önmagukban nem alkalmasak a vizsgált toxikus fémionok szelektív megkötésére.Bár nagy szelektivitást az N-terminálisan szabad, két ciszteint tartalmazó peptideknél sem tapasztaltunk, megállapítottuk, hogy a toxikus Pb(II)- és Cd(II)-ionokat nagyobb stabilitással kötik, mint a létfontosságú Zn(II)-iont.hu_HU
dc.description.abstractTaking all of the aforementioned results into consideration, we have stated that the thiolate group of the cysteine is a preferred binding site for the metal ions. Participation of the thiolate sulphur donor atom in the metal ion coordination results in the formation of lead(II) complexes with higher stability than that of the -carboxylate group of the aspartic acid. The N-terminally protected small peptides are not able to selectively bind the investigated metal ions, because of the formation of poorly soluble complexes. Although high selectivity could not observed for the N-terminally free two cysteinyl containing peptides either, we have stated that these ligands are able to bind the toxic Pd(II)- and Cd(II) ions with higher stability than the essential Zn(II) ion.hu_HU
dc.description.correctorde
dc.format.extent116hu_HU
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2437/273571
dc.language.isohuhu_HU
dc.language.isoenhu_HU
dc.subjectpeptidhu_HU
dc.subjectciszteinhu_HU
dc.subjectólom(II)hu_HU
dc.subjecttoxikus fémionokhu_HU
dc.subjectpeptide
dc.subjectcysteine
dc.subjectlead(II)
dc.subjecttoxic metal ions
dc.subject.disciplineKémiai tudományokhu
dc.subject.sciencefieldTermészettudományokhu
dc.titleToxikus fémionok szelektív megkötésére alkalmas peptidek tervezése, szintézise és fémkomplexeik vizsgálatahu_HU
dc.title.translatedDESIGNING AND SYNTHESIS OF PEPTIDES FOR SELECTIVE BINDING OF TOXIC METAL IONS AND STUDYING THEIR METAL COMPLEXEShu_HU
Fájlok
Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)
Megjelenítve 1 - 3 (Összesen 3)
Nem elérhető
Név:
ERTEKEZES_SzGy_FINAL_titkositott.pdf
Méret:
3.87 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Egyetemi doktori értekezés
Nem elérhető
Név:
tezis_MAGYAR_SzGy_titkositott.pdf
Méret:
1.18 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Doktori értekezés tézisei - magyar
Nem elérhető
Név:
tezis_ANGOL_SzGy_titkositott.pdf
Méret:
1.18 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Doktori értekezés tézisei - angol
Engedélyek köteg
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nem elérhető
Név:
license.txt
Méret:
1.93 KB
Formátum:
Item-specific license agreed upon to submission
Leírás: