Az interleukin-15 kulcsszerepet játszik a T-sejtek hosszú távú túlélésében és az immunológiai memória fenttartásában. Receptora három alegységből áll (IL-15Rα, IL-2/15Rβ, γc). Az IL-15 elsősorban transz-prezentáción (TP) keresztül működik, amely során az IL-15Rα-hoz kötött IL-15-öt expresszáló antigén prezentáló sejt bemutatja a ligandumot a szomszédos T/NK sejt βγc receptor-heterodimerének. A mai napig nincs közvetlen biofizikai bizonyíték az IL-15R heterotrimer intercelluláris összeszerelődésére. Az antigén prezentáció (AP), a T-sejt aktiváció kezdeti lépése szintén az antigén prezentáló sejt-T-sejt kölcsönhatáson alapul. Felmerült a kérdés, hogy az AP-nek van-e bármilyen hatása az IL-15 TP-re, vagy független folyamatokról van szó. Humán Raji B-sejt – Jurkat T-sejt modellrendszerünkben az IL-15 TP és AP receptor komplexek kialakulása során inter- és intracelluláris fehérje kölcsönhatásokat vizsgáltunk Förster rezonancia energia transzfer mérésekkel. Az IL-15Rα és az IL-2/15Rβ feldúsulását tapasztaltuk az immunológiai szinapszisban, valamint FRET mérések kimutatták a két alegység asszociációját, amennyiben a Raji sejteket IL-15-tel előkezeltük, ezzel közvetlen biofizikai bizonyítékot adva az IL-15 TP-re. Az IL-15Rα és az MHC II kölcsönhatásba lépett és transzlokált az immunológiai szinapszisba, amikor bármelyik ligandum jelen volt, míg az IL-2/15Rβ és a CD3 egymástól függetlenül mozgott. Az IL-15 TP elindította a STAT5 foszforilációt Jurkat sejtekben, amelyet az AP nem fokozott. Ezzel szemben az IL-15 kezelés enyhén gyengítette a CD3ζ lánc antigén által indukált foszforilációját. Vizsgálataink bizonyítják, hogy modellrendszerünkben az IL-15 TP és AP egymástól függetlenül is előfordulhat, és bár az AP javítja az IL-15R összeszerelést, nincs jelentős hatása az IL-15 jelzésre a TP során. Így az IL-15 TP autonóm, antigénfüggetlen folyamatnak tekinthető. Az IL-15R heteromer szerkezete mellett homomer komplexeket is kimutattak, az IL-2/15Rβ alegység dimert is alkothat a sejtmembránban, ennek a funkciója azonban még nem tisztázott, a γc alegységről pedig kimutatták, hogy in vitro trimereket alkothat. Egy-sík megvilágítású mikroszkópia-fluoreszcencia keresztkorrelációs spektroszkópia méréssekkel kimutattuk a γc komplexek stabil asszociációját és ko-diffúziójukat az intracelluláris membránrendszerben. Méréseink azt is bizonyították, hogy a γc alegységek mobilitása hasonló a Golgi-rezidens fehérjékéhez. Adataink alapján a γc láncok egy gyors és egy lassú diffúziós alpopulációval rendelkeznek, azonban a dimer/oligomer forma teljes mértékben a lassú populációhoz tartozott. A lassú komplexek a diffúziós együtthatója hasonló volt az IL-15Rα plazmamembránban mért értékéhez, ami intracelluláris membrándiffúzióra utal. A monomer γc gyors frakciójának diffúziós együtthatója két nagyságrenddel magasabb volt, hasonlóan az szolubilis kontrollok: az EGFP, mCherry és EGFP-mCherry fúziós fehérjékéhez. Feltételezhetjük, hogy a γc láncok egy része nem membránhoz kötött formában létezik, pl. hibás folding miatt a receptorlánc egy chaperon fehérjével komplexben lehet jelen, miközben a proteaszómákba szállítódik.