Diplomamunkám keretében az édesburgonyából származó β-amiláz enzim működését vizsgáltam maltooligomer szubsztrát sorozaton. Kísérleteink elvégzéséhez első lépésben kemoenzimatikus úton előállítottuk a kiindulási szubsztrát-sorozatot. Tanulmányoztuk a kromofor csoporttal jelölt maltooligomer szubsztrátok teljes hidrolízisét, melyhez HPLC-módszerrel detektáltuk a felszabaduló termékeket. Ezután Scientist® program segítségével modelleztük az enzim lehetséges bontási mechanizmusait. Megállapítottuk, hogy a legjobb illeszkedést a kísérletes adatok és a program által számolt értékek közt akkor tapasztaltuk, ha egymást követő lépések mellett processzív hasítást is figyelembe vettünk. A CNP-G5, CNP-G6, CNP-G7 és CNP-G8 szubsztrátok esetében így bontási mechanizmust javasoltunk. A hexamer szubsztrát hidrolízisekor különbséget tapasztaltunk, ugyanis az illeszkedés csak megfordítható reakció feltételezésével bizonyult megfelelőnek. Megvizsgáltuk az enzim katalitikus hatékonyságát is különböző lánchosszúságú szubsztrátokon. A meghatározásához kis szubsztrátkoncentrációk mellett mértük a hidrolízis reakciók kezdeti sebességét. A szubsztrátok tagszámának függvényében ábrázoltuk a katalitikus hatékonyság ln értékeit, mely alapján elmondható, hogy 8-as, 10-es tagszámig nő a hatékonyság. Ezután már elér egy maximális értéket, amely körül kis szórással ingadozik. Ez utalhat arra, hogy az enzim aktív centrumában 8-9 kötőhely található. A teljes hidrolízis vizsgálatok során tapasztaltuk, hogy a reakció legelején a termékek mennyisége gyorsan megnőtt, majd újra lecsökkent. Ezt a jelenséget magyarázhatja, ha az enzim hidroláz aktivitás mellett transzferáz aktivitással is rendelkezik. Így a kezdeti gyors, hidrolitikus lépések után képes a felszaporodott maltózt visszaépíteni a rövidebb láncokra. A folyamat pontosabb megismerésére további vizsgálatok szükségesek.