dc.contributor.advisor	Nagy, Péter
dc.contributor.author	Hajdu, Tímea
dc.contributor.authorvariant	Hajdu Tímea
dc.contributor.department	Molekuláris orvostudomány doktori iskola	hu
dc.contributor.submitterdep	DE--Általános Orvostudományi Kar -- Biofizikai és Sejtbiológiai Intézet
dc.date.accessioned	2021-06-22T10:08:44Z
dc.date.available	2021-06-22T10:08:44Z
dc.date.defended	2021-07-07
dc.date.issued	2021
dc.description.abstract	Doktori disszertációm témája két, eltérő szerkezetű és hatással rendelkező fehérje sejtmembránhoz történő kötődésének tanulmányozása különböző modellrendszerekben. Az epidermális növekedés faktor és az elisidepsin nevű citosztatikum működését a sejtmembrán fehérje- és lipid asszociációk létrehozását támogató tulajdonsága egyaránt befolyásolja. Az epidermális növekedési faktor receptor (EGFR) homodimerek kapcsán több olyan körülményt is azonosítottunk, amely hatást gyakorol az EGFR rendszer kooperativitására: a membránhoz történő kihorgonyzódás, a receptor glikozilációja és expressziószintje, továbbá az intracelluláris domén konformációváltozásai. Egy általunk megalkotott modell segítségével arra is sikerült választ találnunk, hogy az intracelluláris kináz domén konformációi képesek-e befolyásolni a ligandkötő domén funkcióját, továbbá a kialakuló receptor dimerek típusai és ligandkötéshez való hozzájárulásuk szintén meghatározhatóvá vált. Az elisidepsinnel kapcsolatban kimutattuk, hogy a sejtekhez történő kötődése a legtöbb esetben az oxigénszint függvénye.	hu_HU
dc.description.abstract	In my PhD work, I examined the binding of two different proteins to the cell membrane. The function of the epidermal growth factor receptor and elisidepsin is influenced by the membrane’s ability to produce protein and lipid associations. During my research I succeeded in identifying some conditions that play a role in the nature of cooperativity of the EGFR system, for example the anchoring of the receptor to the membrane, the glycosylation of the receptor and the conformational changes of the intracellular kinase domain. A new molecular model has been established to investigate the role of the kinase domain's conformation on the ligand binding of the extracellular domain. With this model it is possible to analyze the types of dimers, their contribution in EGF binding and how they affect the nature of cooperativity. Elisidepsin turned out to bind to the membrane in an oxygen concentration-dependent manner in the majority of the examined cell lines.	hu_HU
dc.format.extent	86	hu_HU
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/2437/312541
dc.language.iso	hu	hu_HU
dc.language.iso	en	hu_HU
dc.subject	EGF receptor	hu_HU
dc.subject	ligand binding	hu_HU
dc.subject	ligandkötődés
dc.subject	kooperativitás
dc.subject	dimerizáció
dc.subject	kináz domén
dc.subject	elisidepsin
dc.subject	cooperativity
dc.subject	dimerization
dc.subject	kinase domain
dc.subject.discipline	Elméleti orvostudományok	hu
dc.subject.sciencefield	Orvostudományok	hu
dc.title	A sejtmembrán organizáló szerepe az epidermális növekedési faktor és egy lipid támadáspontú gyógyszer, az elisidepsin hatásmechanizmusában	hu_HU
dc.title.translated	The impact of cell membrane organization on the binding efficacy of the epidermal growth factor and elisidepsin	hu_HU
dc.type	PhD, doktori értekezés	hu

A sejtmembrán organizáló szerepe az epidermális növekedési faktor és egy lipid támadáspontú gyógyszer, az elisidepsin hatásmechanizmusában

Fájlok

Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)

Engedélyek köteg

Gyűjtemények