Doktori disszertációm témája két, eltérő szerkezetű és hatással rendelkező fehérje sejtmembránhoz történő kötődésének tanulmányozása különböző modellrendszerekben. Az epidermális növekedés faktor és az elisidepsin nevű citosztatikum működését a sejtmembrán fehérje- és lipid asszociációk létrehozását támogató tulajdonsága egyaránt befolyásolja. Az epidermális növekedési faktor receptor (EGFR) homodimerek kapcsán több olyan körülményt is azonosítottunk, amely hatást gyakorol az EGFR rendszer kooperativitására: a membránhoz történő kihorgonyzódás, a receptor glikozilációja és expressziószintje, továbbá az intracelluláris domén konformációváltozásai. Egy általunk megalkotott modell segítségével arra is sikerült választ találnunk, hogy az intracelluláris kináz domén konformációi képesek-e befolyásolni a ligandkötő domén funkcióját, továbbá a kialakuló receptor dimerek típusai és ligandkötéshez való hozzájárulásuk szintén meghatározhatóvá vált. Az elisidepsinnel kapcsolatban kimutattuk, hogy a sejtekhez történő kötődése a legtöbb esetben az oxigénszint függvénye.

In my PhD work, I examined the binding of two different proteins to the cell membrane. The function of the epidermal growth factor receptor and elisidepsin is influenced by the membrane’s ability to produce protein and lipid associations. During my research I succeeded in identifying some conditions that play a role in the nature of cooperativity of the EGFR system, for example the anchoring of the receptor to the membrane, the glycosylation of the receptor and the conformational changes of the intracellular kinase domain. A new molecular model has been established to investigate the role of the kinase domain's conformation on the ligand binding of the extracellular domain. With this model it is possible to analyze the types of dimers, their contribution in EGF binding and how they affect the nature of cooperativity. Elisidepsin turned out to bind to the membrane in an oxygen concentration-dependent manner in the majority of the examined cell lines.