A biológiai rendszerekben előforduló fehérjék legfontosabb fémionkötő helyei a hisztidin imidazol nitrogénje, az aszparaginsav vagy glutaminsav karboxilátcsoportja, illetve a cisztein tiolátcsoportja. A fémionok ezen oldalláncokhoz kötődve tudják betölteni enzimatikus vagy szerkezetalakító funkcióikat vagy éppen szerepet játszhatnak bizonyos neurodegeneratív betegségekben. Ezen funkciók pontos megértéséhez ugyanakkor elengedhetetlen olyan kistagszámú peptidek vizsgálata, amelyek elkülönülten tartalmazzák a fémionok legfontosabb kötőhelyeit. Munkánk első felében célul tűztük ki nikkel(II)-komplexek elméleti kémiai vizsgálatát sűrűségfunkcionál-elmélet alkalmazásával, annak érdekében, hogy választ adjunk arra, hogy egy adott rendszer mennyire jól vizsgálható ezen módszerrel, illetve TD-DFT segítségével kívántuk egyes komplexek UV-látható spektrumát számolni. Munkánk második felében különböző, C-terminuson ciszteint tartalmazó peptidek komplexképző sajátságait vizsgáltuk átmenetifémionokkal. Ennek során arra kerestük a választ, hogy hogyan szabályozható a peptid C-terminális régiójához való kötődés abban az esetben, ha a peptid N-terminális régiója is erős fémkötő domént tartalmaz.

The imidazole nitrogen of histidine, the carboxylate group of aspartic or glutamic acids and the thiolate group of cysteine are the most important metal binding sites for proteins in biological systems. The metal ions bounded to these side chains are able to operate their enzymatic or structural functions and may play role in neurodegenerative disorders. For better understanding of these interactions it is indispensable to investigate small modelpeptides containing separately these metal binding domains. Our first goal was to investigate the complex formation processes between nickel(II) and peptides using DFT methods. TD-DFT studies have also been performed to predict the electronic absorption spectra of the complexes formed in the systems. In the second part of our work the complex formation processes of different peptides containing cysteine on C-termini have been investigated with several transition metal ions. We were interested in how the metal binding ability can be modified if the N-terminal part of the peptides contains strongly coordinating domain.