Diplomamunkámban a tubulin α doménjének természetes fragmensét (Tub α 1A (195-203)) tanulmányoztam átmenetifém-ionokkal. Ezen fehérjerészlet ciszteint és hisztidint is egyaránt tartalmaz, ezenfelül az -SXC- motívum is fellelhető benne. Célul tűztük ki az Ac LEHSDCAFM-NH2 ligandum nikkel(II)- és cink(II)komplexeinek a széleskörű koordinációs kémiai vizsgálatát, illetve az Ac-LEASDCAFM-NH2 (Tub α 1A (195 203)H197A) peptid tanulmányozását, annak érdekében, hogy a másik fémion-kötőhelyen kialakuló komplexek szerkezetét értelmezni tudjuk. Emellett a biogén réz(II)ionok hatását is tanulmányoztuk vegyes fémion-ligandum rendszerekben, ami a cisztein jelenléte miatt redoxi folyamatok lejátszódását idézheti elő. A Ni(II):Ac-LEASDCAFM-NH2 rendszer spektrális adatai alapján megállapítottuk, hogy a nagy pH-n képződő részecske az amidnitrogének kooperatív deprotonálódásának eredményeként (3N-,S-) kötésmóddal alakul ki, a peptid hidrolízise nem megy végbe. A ciszteint és hisztidint is egyaránt tartalmazó nonapeptid Ni(II)- és Zn(II)-törzsrendszerek titrálási görbéinek lefutása alapján mindkét fémion képes biszligandumú részecskék kialakítására. A [NiL2]4- biszligandumú komplexben kialakuló javasolt kötésmód: 2×(Nim,S-). 8-as pH felett amid-koordinált részecskék képződnek nikkel(II)ionokkal, illetve a tiolátcsoport van jelen a koordinációs szférában, a hisztidin oldallánca szabad marad. Annak ellenére, hogy két erősen koordinálódó horgonycsoport is rendelkezésre áll, nem tudtuk dinukleáris részecskék képződését kimutatni, a szabad nikkel(II)ionok csapadékként leváltak. Vegyes fémiontartalmú rendszerekben a cink(II)ion nem akadályozza a nikkel(II)ion azonos módon történő koordinációját a ligandumhoz. A réz(II)iont tartalmazó rendszereknél redoxi reakciók lejátszódása mellett vegyes fémiontartalmú komplexek képződését is igazolni tudtuk mind nikkel(II)-, mind cink(II)ionok mellett. A ligandum diszulfid származéka, illetve annak réz(I) és réz(II) tartalmú komplexei is azonosíthatók voltak. A nikkel(II)ionok által indukált peptidhidrolízis nem nyert igazolást, illetve korlátozott mértékben képesek kötődni. A cink(II)ionok nagy hajlama biszligandumú komplex képzésére kis fémion-ligandum aránynál összefügghet a mikrotubulusban való jelenlétével, a tubulin szálak összekapcsolódása és működése révén. A réz(II)ionok részvételét a cisztein tiolátcsoportjával való reakcióban befolyásolhatja egyéb fémionok jelenléte, így a későbbiekben pl. a cinkkomplexének kölcsönhatását is érdemes vizsgálni redoxi érzékenység szempontjából. A tubulin fehérje további fémkötőhelyeinek figyelembevételével, hosszabb fragmensek tanulmányozásával még pontosabb képet kaphatunk a cink és a réz szerepéről a tubulin fehérje környezetében.