Az Alzheimer-kór és egyéb neurodegeneratív betegségek esetében is egyre nyilvánvalóbb különböző fémionok szerepe. Ehhez kapcsolódva munkánk során egyrészt az amiloid-béta fémion kötéséért felelős szakaszának, az Ab(1-16) peptidnek, valamint ezen szakasz kisebb fragmenseinek (Ab(1-4), Ac-Ab(1-6), Ab(1-6)) a komplexképződését tanulmányoztuk Ni(II)-ionnal.Az Ab(1-16)Y10A peptid, azaz az Ab(1-42) teljes, fémmegkötésért felelős szakaszát modellező, 16 aminosavból álló peptid esetében igazoltuk, hogy akár két nikkel(II)ion megkötésére és oldatban tartására is képes.Az első fémion az amino-terminális véghez kötődik, míg fémfelesleg esetében a második Ni(II) a szomszédos (His13 és His14) hisztidineket tartalmazó részhez koordinálódik valamivel gyengébben, de még így is megakadályozva azt, hogy az oldatban szabad Ni(II) aqua-ion maradjon és ez nagyobb pH-nál hidrolizáljon. Mind a modellszámítások, mind a CD spektroszkópiás mérések azt mutatták, hogy ligandumfelesleg esetében (azaz olyan körülmények között, amelyek jól modellezik az emberi szervezetben lévő koncentráció-viszonyokat) a Ni(II) mindössze 22 %-a kötődik a szomszédos hisztidinekhez, a többi pedig (78 %) az amino-véghez. Az egyszerre többféle fémet tartalmazó Cu(II) – Ni(II) – Ab(1-16)Y10A rendszerben a réz(II) és a nikkel(II) verseng az N-terminális kötőhelyért, azonban a réz(II) erősebb koordinálódó képességének köszönhetően a Ni(II) a hisztidinekre szorul. Amennyiben a rendszer ezen fémionok mellett még cinket is tartalmaz (Cu(II) – Ni(II) – Zn(II) – Ab(1-16)Y10A), a nikkel(II)ionnal a cink(II) összemérhető, sőt enyhén lúgos pH tartományban valamivel erősebb kötést is képes létrehozni a belső hisztidineken. Ennek következtében – annak ellenére, hogy a nikkel(II) stabilitása ilyen peptidekkel szemben általában a réz(II)- és a cink(II)komplexekéi között van – a nikkel(II) lesz az, ami először kiszorul a koordinációs szférából, ha nő az oldatban lévő fémionok mennyisége. A réz(II) és a cink(II) erős kötődését az N-terminuson, illetve a belső hisztidineken az is segíti, hogy – a nikkel(II)ionnal szemben – az előbb említett fémionokból nem csak egy, hanem 2-2 képes megkötődni a preferált végeken. Ezen eredményekhez elsősorban pH-potenciometriát, valamint különféle spektroszkópiai módszereket (spektrofotometria, CD, ESR) alkalmaztunk. Az ESR spektroszkópia esetében az Ab peptid vizsgálata előtt diszulfid modellvegyületekkel is meggyőződtünk a módszer használhatóságáról egyszerre többféle ESR-aktív fémet tartalmazó rendszerekben.