A transzglutamináz 2 (TG2) egyedülállóan sokoldalú fehérje. Többféle változatos katalitikus aktivitással rendelkezik, pl. transzglutamináz, PDI, GTPáz, protein kináz aktivitások, és mint interakciós partner többféle biológiai folyamatban is rész vehet. A humán köldökzsinór véna endotél sejtekben (HUVEC) fiziológiásan nagy mennyiségben megtalálható a fehérje, de szerepe az endotél sejtek funkcióiban, az érképzésben részletesen nem ismert. A TG2 interakciós partnereket kétféle koimmunprecipitációt követő LC-MS/MS analízissel azonosítottunk. A STRING analízis alapján, az „RNS-kötés” Gén Ontológia (GO) Molekuláris funkció dúsult a legnagyobb mértékben az interakciós partnerek között. Ez azt sugallja, hogy a TG2 fehérjének szerepe lehet az RNS-kötő fehérjék szabályozásában. Emiatt célul tűztük ki a HUVEC sejtek RNS-kötő fehérjéinek meghatározását és a TG2 interakciós partnerekkel való összehasonlítását. Az élő HUVEC sejtekben UV besugárzással stabilizáltuk az RNS-fehérje komplexeket és ezt követően ortogonális szerves fázis szeparációs eljárással izoláltuk az RNS kötő fehérjéket, amelyeket LC-MS/MS analízissel azonosítottunk. A találatok tanulmányozása során kiderült, hogy a korábban azonosított TG2 interakciós partnerek fele szerepel a HUVEC RNS-kötő fehérjéi között. A HUVEC sejtekből izolált RNS-kötő fehérjék között azonosítottuk a TG2 fehérjét, amit Western blottal is megerősítettünk. Ezután mágneses RNS-fehérje pull-down kisérlettel, egy 43-mer 3’-biotinilált RNS oligonukleotidot immobilizálva sikerült kimutatnunk, hogy a tisztított rekombináns TG2 fehérje képes kötődni az RNS molekulához. Eredményeink alapján a TG2 rendelkezik egy eddig nem publikált RNS-kötő sajátsággal, aminek a részletes karakterizálása folyamatban van.