A neurodegeneratív betegségekben szerepet játszik a Tau protein. A Debreceni Egyetem Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék Bioszervetlen Kémiai Kutatócsoportjában néhány éve kezdődött el a Tau fehérje fragmenseinek és mutánsainak szisztematikus vizsgálata. Ismert, hogy a fehérje aggregációs folyamataiban szerepet játszanak a különböző létfontosságú fémionok (pl.: réz(II)ion), ezért a csoportban elkezdték tanulmányozni a 12 hisztidint tartalmazó, 441 aminosavból álló Tau fehérje potenciális kötőhelyeit. Ebbe a munkába kapcsolódtam be. Ezen vizsgálatok során megállapították, hogy a Cu(II)-ion számára a vizsgált fragmensek közül a Tau(26-33) szekvencia bizonyult az elsődleges kötőhelynek a fiziológiás pH tartományban. Ennek bizonyítására az egyensúlyi vizsgálatok mellett a spektroszkópiás vizsgálatok adtak lehetőséget. A képződő réz(II)-komplexek nagy stabilitását a hisztidin környezetében levő szekvenciával értelmezhetjük, amelyben a hisztidin előtt egy metionin és egy treonin található. Ezt a koordinációs környezetet úgy tanulmányozhatjuk, hogy kis tagszámú, hasonló szekvenciájú peptideket állítunk elő és vizsgálunk meg. Számos hasonló szekvenciát tartalmazó peptid vizsgálata során felmerült az a kérdés is, hogy a komplexképződés reverzibilis-e, esetleg a treonin révén lejátszódik-e valamilyen hidrolitikus folyamat.

Ezért célkitűzésünk volt a ’TXH’ szekvenciát tartalmazó hexapeptid, az Ac-ATMHQD-NH2 szintézise, Cu(II)-ionnal lejátszódó komplexképződési folyamatainak tanulmányozása és ezen folyamatok reverzibilitásának vizsgálata.