Oldallánc hatása a multihisztidin peptidek réz(II)-komplexei redoxi sajátságaira
Dátum
Authors
Folyóirat címe
Folyóirat ISSN
Kötet címe (évfolyam száma)
Kiadó
DOI
Absztrakt
A Cu,Zn-SOD enzim azon specifikus enzimek egyike, amelyek a szabad gyökök elbontását végzik a sejtekben. Ezen enzim aktív centrumának szerkezeti modelljei a védett multihisztidin peptidek lehetnek. Az enzim aktív centrumában egy Cu(II)-ion és egy Zn(II)-ion található. A cink elsősorban szerkezetalakító szerepet tölt be, míg a Cu(II)-ion oxidációs száma és geometriája megváltozik a folyamatok során. Ezért működése szempontjából fontos szerepet játszik a Cu(II)/Cu(I) átalakulás. A Cu(II)/Cu(I) átalakulás ciklikus voltammetriás elektrokémiai módszerrel nyomon követhető. Munkám során célunk volt vizsgálni az aszparaginsav oldallánc hatását a Cu(II)-multihisztidin komplexek redoxi sajátságaira. Ehhez két korábban - pH-potenciometria, spektrofotometria és CD spektroszkópiai módszerekkel - vizsgált terminálisan védett tetrapeptid (Ac-HADH-NH2 és Ac-HDAH-NH2) Cu(II)-komplexeinek ciklikus voltammetriás vizsgálatát végeztem el. Valamint a terminálisan védett Ac-HADHAH-NH2 ligandum szintézisét követően a peptid Cu(II)-ionnal képzett komplexeinek oldategyensúlyi sajátságait, illetve az elektrokémiai paramétereit tanulmányoztam.