A keratinocitákban differenciálódás és seb regenerálódás során expresszálódó bőr specifikus aszpartil proteáz 1 (ASPRV1) proteáz természetes szubsztrátja a filaggrin doménekből felépülő profilaggrin prekurzor molekula. A filaggrin fehérje egy szerkezeti fehérje, melyet a bőrben található transzglutaminázok keresztkötnek a keratin tartalmú citoszkeletális vázzal. A profilaggrin fehérje doménjei közötti összekötő szekvencia hasításáért az ASPRV1 proteáz felelős, az így keletkező filaggrin további degradációs folyamatok következtében természetes hidratációs faktorokká érik, melyek feladata a bőr hidratációja és a környezeti hatásokkal szembeni védelem. Vizsgálataink során arra voltunk kíváncsiak, hogy az immortalizált humán keratinocita HaCaT sejtek differenciáltatása során hogyan változik a filaggrin és az ASPRV1 fehérjék expressziója. Mikroszkóppal követtük a morfológiai és Western blottal vizsgáltuk a biokémiai változásokat. Filaggrin és ASPRV1 ellenes antitesteket alkalmaztunk a cél fehérjék vizsgálatához. A HaCaT sejtek differenciálatlan állapotának fenntartását csökkentett Ca2+ tartalmú (0,2 mM) tápfolyadékkal értük el. A differenciált állapot létrehozásához magasabb Ca2+ tartalmú (1,4 mM) tápfolyadékot alkalmaztunk, 11 napos intervallumban. Az irodalomban leírt morfológiai változásokat a mikroszkópos vizsgálatok során tapasztaltuk. A differenciáltatásos kísérlet során detektáltuk a prekurzor profilaggrin expresszióját és filaggrin fehérjék megjelenését. Csökkentet és magas Ca2+ tartalmú tápfolyadékban HaCaT sebzéses kísérletet végeztük 5 napos intervallumban, mellyel a mechanikai sérülés hatását és a sejt regenerálódást vizsgáltuk. Az ASPRV1 fehérje megjelenésével a profilaggrin processzálását és mennyiségének csökkenését vártuk, valamint a processzálás következtében a rövidebb, kisebb molekulatömegű proteolitikus fragmentek megjelenését.