A tau fehérje két kötőhelyét modellező peptid nikkel(II)-komplexeinek vizsgálata
A tau fehérje két kötőhelyét modellező peptid nikkel(II)-komplexeinek vizsgálata
Dátum
Szerzők
Piskolti, Noémi
Folyóirat címe
Folyóirat ISSN
Kötet címe (évfolyam száma)
Kiadó
Absztrakt
A tau protein az Alzheimer-kórban szerepet játszó egyik fehérje, ami 441 aminosavból áll. A molekula 12 hisztidin- és 2 cisztein-aminosavat tartalmaz. Ennek rendellenes konformációja hozzájárul a neurodegeneratív betegségek kialakulásához, ilyen módon a fehérje aggregációjához is. Ez a fehérje jól köti a fémionokat, és a fémionok szerepet játszhatnak ezekben a konformációs változásokban. Míg egyéb neurodegeneratív betegségekhez kapcsolódó fehérjék fémion kötőképességét már részletesen jellemezték, addig ennek a proteinnek a fémionokkal való kölcsönhatásáról jóval kevesebbet tudunk. A Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék Bioszervetlen Kémiai Kutatócsoportjában ezen fehérje molekula különböző környezetben hisztidint, illetve ciszteint tartalmazó fragmensei fémkomplexeinek szisztematikus vizsgálata kezdődött el.
A vizsgálatok azt mutatták, hogy az egyik fő kötőhely a 329-es és a 330-as hisztidin, valamint a 322-es pozícióban lévő cisztein lehet. A két kötőhely fémionmegkötő képességének feltárására, illetve ennek összehasonlítására egy olyan 15 tagú peptidet szintetizáltunk, amely mindkét potenciális kötőhelyet tartalmazza.
Célkitűzésem a His329-330 és Cys322 aminosavat tartalmazó Ac-SKCGSLGNIHHHKPG-NH2 peptid szintézise és nikkel(II)-komplexeinek oldategyensúlyi és spektroszkópiai vizsgálata, illetve korábbi eredmények felhasználásával a nikkel(II) elsődleges kötőhelyének megállapítása volt.
Leírás
Kulcsszavak
tau fehérje, neurodegeneratív betegségek, Ni(II)-komplexek