Az endotél sejtek összefüggő monolayert alakítanak ki az erek belső falán. Az endotél sejtek rétege elválasztja a keringő vért a szövetektől, és csak bizonyos makromolekuláknak és sejteknek biztosítja az átjárást a véráram és a szövetek között, továbbá szabályozó szerepük van különböző patológiás és élettani folyamatokban is. Az oldott anyagok transzportja az endotéliumon keresztül többféle módon történhet, legjelentősebb a paracelluláris útvonal a sejt-sejt kapcsolatoknál. A vaszkuláris endotéliumban adherens és szoros kapcsolatok/junctionok is találhatóak, melyek fontos szerepet töltenek be a paracelluláris permeábilitás szabályozásában. A citoszkeleton elemeinek átszerveződése megváltoztatja az endotél sejtek alakját, így a sejtek közötti rések méretét, melyeken keresztül a paracelluláris anyagátvitel zajlik. Az endotélium barrier funkcióját többféle jelátviteli útvonal szabályozza, leggyakrabban kinázok (pl. miozin könnyű lánc kináz, protein kináz C, stb.) és foszfatázok (protein foszfatáz 1 és 2A) befolyásolják reverzibilis foszforilációval a sejt-sejt kapcsolatoknál lévő fehérjéket és a citoszkeleton-asszociált fehérjéket. A jelátvitelben részt vevő proteinek gyakran több fehérjéből álló komplexekben képesek működni, melyeket vázproteinek állványoznak fel. A scaffold fehérjék alapvető funkciója a jelátviteli útvonalak komponenseinek egymás közelébe helyezése, fehérje komplexek létrehozása a jelátvitel számára. Több adaptor fehérje tartalmaz PDZ fehérje-fehérje interakciós doméneket. A PDZ domén fehérjék nagyon változatos molekulákkal képesek kölcsönhatni, pl. növekedési faktor-, G-protein kapcsolt-, neurotranszmitter receptorokkal, transzport fehérjékkel, adhéziós molekulákkal, a citoszkeleton elemeivel és transzkripciós faktorokkal. A Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor (NHERF) család tagjai nagy mennyiségben jelen vannak az epitéliumban. Az NHERF1 és NHERF2 adaptor fehérjék két tandem PDZ interakciós domént tartalmaznak és egy C-terminális végen lévő ERM-kötő domént, mely az ezrin, radixin és moesin fehérjékkel képes kölcsönhatni. Az ezrin, radixin és moesin az ERM fehérje család tagjai. Szerepük van az aktin és a plazmamembrán kapcsolat kialakításában és fenntartásában, valamint a jelátvitelben részt vevő fehérjék működésének szabályozásában. Az NHERF3 és NHERF4 fehérjékben négy darab PDZ domén található, ERM-kötő doménjük nincs. A család tagjai kölcsönhatnak membrán proteinekkel, ioncsatornákkal, receptorokkal és különböző G-protein kapcsolt receptorokkal is. Továbbá vannak nem membránhoz kapcsolt célpontjai is, még magban lévő fehérjékkel is kölcsönhatnak, és szabályozhatják egyes anyagoknak a sejtmag és a citoplazma közötti ingázását, és/vagy segítik a felépítését és az állványozását a multiprotein transzkripciós komplexeknek, melyek szükségesek a gének aktiválásához. Munkacsoportunk korábban az ERM fehérjéket és azoknak a kötőpartnereit vizsgálta. Az NHERF1, másnéven ERM Binding Phosphoprotein of 50 kD (EBP50) és NHERF2 egyaránt a citoplazmában lokalizálódik az epitélium sejtjeiben, feladatuk vázproteinként a plazmamembrán fehérjék és a citoszkeletális fehérjék közötti kapcsolat kialakítása és fenntartása. Az endotéliumban betöltött szerepük és elhelyezkedésük nem tisztázott, ezért kezdte el a munkacsoportunk komolyabb érdeklődéssel vizsgálni az NHERF1 és NHERF2 fehérjéket endotél sejtekben. Az eddigi eredmények azt bizonyítják, hogy az NHERF2 funkciója az endotél sejtekben jelentősen különbözik az EBP50 funkciójától.