Az oldallánc hatása a multihisztidin peptidek komplexképző sajátságaira

dc.contributor.advisorVárnagy, Katalin
dc.contributor.authorErdei, Judit Zsuzsa
dc.contributor.departmentDE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai Intézethu_HU
dc.date.accessioned2016-05-06T07:57:15Z
dc.date.available2016-05-06T07:57:15Z
dc.date.created2016-05-05
dc.description.abstractRégóta ismert, hogy a fémionok főként fehérjékhez kötődve találhatóak meg. Létfontosságú a réz és a cink, melyek kizárólag fehérjékhez kötve fordulnak elő metalloenzimekben vagy metalloproteinekben. Ezek működésének megértésére és modellezésére, a fémion kötődésének módjára különböző modellvegyületek, a fehérjék és enzimek kisebb peptid fragmenseinek vizsgálata szükséges. Számos kutatásban mutattak már rá, hogy a komplexek kialakulását nagymértékben befolyásolja az oldallánc is. Több tanulmányban is vizsgálták a karboxilátcsoport hatását a komplexek képződésekor és bebizonyosodott, hogy egyes esetekben az aszparaginsav helye, illetve száma jelentősen befolyásolja a komplexek stabilitását. Erre vonatkozóan Kutatócsoportunkban is folytak már kutatások, ezekbe a kutatásokba kapcsolódtam be én is. Munkám során két tetrapeptidet (Ac-HADH-NH2 és Ac-HDAH-NH2) állítottunk elő automata peptidszintetizáló készülékkel, majd a két peptid átmenetifém-ionokkal alkotott komplexeit vizsgáltam. Összességében megállapítottuk, hogy az aszparaginsav karboxilátcsoportja csak csekély hatással van a Ni(II) komplexek képződésére, ugyanakkor jelentősen befolyásolja a komplexképződési folyamatokat mind a réz(II), mind a cink(II)-komplexek esetén.hu_HU
dc.description.correctorgj
dc.description.courseVEGYÉSZhu_HU
dc.description.degreeMSc/MAhu_HU
dc.format.extent46hu_HU
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2437/226587
dc.language.isohuhu_HU
dc.subjectátmenetifémekhu_HU
dc.subjecthisztidin
dc.subjectaszparaginsav
dc.subjectoldategyensúly
dc.subject.dspaceDEENK Témalista::Kémiahu_HU
dc.titleAz oldallánc hatása a multihisztidin peptidek komplexképző sajátságairahu_HU
Fájlok