A tau protein az Alzheimer-kórban szerepet játszó egyik fehérje, ami 441 aminosavból áll. A molekula 12 hisztidin- és 2 cisztein-aminosavat tartalmaz. A fehérje rendellenes konformációja hozzájárul a neurodegeneratív betegségek kialakulásához, ilyen módon a fehérje aggregációjához is. Ez a fehérje jól köti a fémionokat, és a fémionok szerepet játszhatnak ezekben a konformációs változásokban. Míg egyéb neurodegeneratív betegségekhez kapcsolódó fehérjék fémion kötőképességét már részletesen jellemezték, addig ennek a proteinnek a fémionokkal való kölcsönhatásáról jóval kevesebbet tudunk. A Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszék Bioszervetlen Kémiai Kutatócsoportjában ezen fehérje molekula különböző környezetben hisztidint, illetve ciszteint tartalmazó fragmensei fémkomplexeinek szisztematikus vizsgálata kezdődött el. A szakdolgozatom keretében a tau320-330 szekvenciát modellező három hisztidin- és egy cisztein-aminosavat tartalmazó peptidet vizsgáltam. Ennek során megállapítottuk, hogy a nikkel(II)ion elsősorban a cisztein-tartalmú részhez kötődik. Ennek a munkának a folytatásaként az egy ciszteint, és emellett csupán egy hisztidint tartalmazó tau289-300 fragmens tanulmányozása vette kezdetét. Célkitűzésem a His299 és Cys291 aminosavat tartalmazó Ac-SKCGSKDNIKHN-NH2 peptid nikkel(II)-, cink(II)-, valamint nikkel(II)-cink(II)-vegyes-komplexeinek oldategyensúlyi és spektroszkópiai vizsgálata, illetve korábbi eredmények felhasználásával a nikkel(II) és cink(II) elsődleges kötőhelyének megállapítása volt.