Szerző szerinti böngészés "Csire, Gizella"
Megjelenítve 1 - 12 (Összesen 12)
Találat egy oldalon
Rendezési lehetőségek
Tétel Szabadon hozzáférhető Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein(2020) Csire, Gizella; Turi, Ildikó; Sóvágó, Imre; Kárpáti, Eszter; Kállay, CsillaTétel Korlátozottan hozzáférhető Copper(II) interaction with the Human Prion 103-112 fragment - Coordination and oxidation(2017) Csire, Gizella; Nagy, Lajos; Várnagy, Katalin; Kállay, CsillaTétel Korlátozottan hozzáférhető Cu(II)–bisz(imidazolil)-származékok redoxi sajátságainak és SOD aktivitásának vizsgálata(2013-02-12T20:53:45Z) Csire, Gizella; Várnagy, Katalin; Természettudományi és Technológiai KarTétel Korlátozottan hozzáférhető Cu(II)–peptidkomplexek koordinációs és redoxi sajátsága, illetve SOD aktivitása(2013-05-03T08:17:24Z) Csire, Gizella; Várnagy, Katalin; DE--TEK--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetA Cu,Zn-SOD enzim aktív centrumában a Cu(II)-ion négy imidazolnitrogénhez, míg a cink(II)ion három imidazolnitrogénhez és egy aszparaginsav karboxilátcsoportjához kapcsolódik. Ezen enzim Cu(II)-kötőhelyét modellezhetik a különböző védett multihisztidin peptidek Cu(II)-komplexei. Több hisztidint tartalmazó N- és C-terminálison egyaránt védett peptidek, az Ac-HisAlaAlaHis-NH2 és Ac-HisAlaAlaHisValHis-NH2 szintézise és Cu(II)-komplexeinek oldategyensúlyi vizsgálatát végeztük el pH-potenciometriával, UV-látható spektroszkópiával és CD spektroszkópiával. Az általam szintetizált peptidek és a korábban már a Szervetlen és Analitikai Kémiai Tanszéken előállított peptidek (Ac-HAAHGH-NH2, Ac-HGGHGH-NH2, Ac-HGGGHGH-NH2) Cu(II)-komplexeinek redoxi paramétereit és SOD aktivitását is meghatároztuk.Tétel Szabadon hozzáférhető Fehérjék fémionkötőhelyeit modellező peptidek koordinációs és redoxi sajátságai(2017) Csire, Gizella; Várnagy, Katalin; Csire, Gizella; Kémiai tudományok doktori iskolaA Cu,Zn-szuperoxid-diszmutáz (Cu,Zn-SOD) enzim és a humán prion protein (Hu-PrPC) két eltérő funkcióban szerepet játszó (metallo)protein, de közös pont, hogy mindkettőben az imidazolnitrogén a horgonydonor, illetve, hogy mindkettő esetén a fémion kötődése Cu(II) formában kedvezményezettebb, ugyanakkor a Cu(II)/Cu(I) átalakulás is igen fontos szerepet játszik/játszhat a működésükben.Doktori munkám során olyan védett multihisztidin peptideket vizsgáltunk, amelyek réz(II)komplexei a Cu,Zn-szuperoxid diszmutáz enzim aktív centrumát modellezik. A munkám további részében a prion betegségekkel összefüggésbe hozható prion fehérje 103-112 fragmensének és mutánsainak Cu(II)-, Ni(II)-komplexeit és oxidációját tanulmányoztuk. Célkitűzésünk volt több hisztidint tartalmazó N- és C-terminálison egyaránt védett peptidek, az Ac-HAAH-NH2, Ac-HAAHVH-NH2, Ac-HAAHGH-NH2, Ac-HGGHGH-NH2, Ac-HGGGHGH-NH2 szintézise és Cu(II), Ni(II)-komplexeinek oldategyensúlyi vizsgálata pH-potenciometriával, UV-látható spektroszkópiával és CD spektroszkópiával. További célunk volt a szintetizált peptidek Cu(II)-komplexei redoxi paramétereinek és SOD aktivitásának meghatározása is. Célunk volt továbbá a hisztidint és metionint is tartalmazó prion fragmens (dMKHM) és a mutánsainak – amelyekben vagy az egyik vagy mindkét metionint alaninra cseréltük – szintézise, oldategyensúlyi és oxidációs vizsgálata. A Cu(II)- és Ni(II)-komplexek stabilitásának, sztöchiometriájának, szerkezetének meghatározására a fentebb említett technikákat alkalmaztuk. Az oxidáció során keletkező termékek azonosítására HPLC-MS, MS/MS módszert használtunk.Összefoglalva megállapíthatjuk, hogy az általunk vizsgált multihisztidin ligandumok jó szerkezeti és funkcionális modellek kiindulópontjai lehetnek a Cu,Zn-SOD enzimnek. Másfelől a prion modellek oxidációs vizsgálata megfelelő információt nyújthat arról, hogy mi történik az élő szervezetben a prion betegség során. Ez támpontot adhat olyan biológiai kutatásokhoz, amelyek célja a neurodegeneratív betegségek kiváltó okának és lefolyásának felderítése.Tétel Korlátozottan hozzáférhető Imidazolgyűrűt tartalmazó aminosav- és peptidszármazékok átmenetifém komplexeinek elektrokémiai vizsgálata(2011-05-06T11:26:24Z) Csire, Gizella; Várnagy, Katalin; DE--TEK--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetMunkám során egyszerű bisz(imidazolil)-csoportot tartalmazó származékokat és Cu(II)- komplexeiket vizsgáltam. Kísérleti módszerként pH-potenciometriát, ciklikus voltammetriát és UV látható spektroszkópiát alkalmaztunk. A ciklikus voltammetriás vizsgálatok során megállapítottuk, hogy a bisz(imidazolil) koordinációjú komplexek formál redukciós potenciál értékei hasonlóak és a kialakuló Cu(II)-komplexek stabilisabbak, mint a Cu(I)-ionnal képzett komplexek. A SOD aktivitás mérés alapján a Cu(II):His- BIMA 3:2 arányú komplexe jó SOD modell.Tétel Korlátozottan hozzáférhető Imidazolgyűrűt tartalmazó ligandum komplexképző sajátságaiAntal, Beáta; Várnagy, Katalin; Csire, Gizella; DE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetA réz nyomelemként nagyon fontos szerepet tölt be az élettani folyamatokban. Kiemelhető ezek közül a biológiai folyamatok katalízise, amelyekben a rézion bizonyos fehérjékkel kötést létrehozva metalloenzimeket alkot. A metalloenzimekben a fémionok koordinációját nagyban befolyásolják a fehérjék oldalláncainak kötőhelyei.Tétel Korlátozottan hozzáférhető Imidazolgyűrűt tartalmazó ligandumok Cu(II)-komplexeinek elektrokémiai és SOD aktivitás vizsgálata(2013-02-12T21:08:36Z) Csire, Gizella; Várnagy, Katalin; Természettudományi és Technológiai KarTétel Korlátozottan hozzáférhető Ni(II)-ion megkötésére szolgáló peptidek tervezése és szintéziseBalogh, Bettina Diána; Várnagy, Katalin; Csire, Gizella; DE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetAz Ac-HAHFH-NH2 nikkel(II)ionnal képzett komplexeit 1:1, 1:2, és 2:1 fémion:ligandum arányoknál vizsgáltuk. pH-potenciometriás, UV-látható spektrofotometriás és CD spektroszkópiás vizsgálatokat végeztünk. Meghatároztuk a ligandum protonálódási és a keletkezett komplexek stabilitási állandóit. A szerkezet igazolására UV-Vis és CD spektroszkópiás vizsgálatokat végeztünk. Az NMR-vizsgálatok csak egyféle koordinációs izomer képződését igazolták.Tétel Korlátozottan hozzáférhető Oxidációra érzékeny aminosavakat is tartalmazó nonapeptid redoxi vizsgálataBodnár, Nikolett; Csire, Gizella; Kállay, Csilla; DE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetA biomolekulák fémion katalizált oxidációja során a Fe(III)- vagy Cu(II)-ionok alkalmas elektrondonorokkal kölcsönhatásba lépve redukálódnak. A képződött Fe(II)- vagy Cu(I)-ionok a peptidek specifikus fémkötőhelyeihez koordinálódva hidrogén-peroxiddal reagálnak, aminek eredményeként hidroxilgyök képződik. A hidroxilgyök azon nyomban oxidálja a fémionnal szomszédos oldalláncot. Ennek eredményeként a peptidkötés hasadása is bekövetkezhet. A dolgozat célkitűzése az optimális oxidációs körülmények meghatározása egy olyan mutáns prion protein peptidmodell oxidációjának vizsgálata során, amely jól modellezi a prion protein neurotoxikus tartományának koordinációs szféráját. A peptid oxidációját a Cu(II)/H2O2 rendszerben történő tanulmányozásán túl a Fe(III)/H2O2 rendszerben, és emellett C-vitamin jelenlétében is vizsgáljuk.Tétel Korlátozottan hozzáférhető A réz(II)ion kölcsönhatása a prion protein kötőhelyeit modellező oktapeptiddelCsászár, Roland István; Kállay, Csilla; Csire, Gizella; DE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai IntézetMunkánk során szilárdfázisú peptidszintézissel állítottunk elő egy olyan modellpeptidet, amely egymáshoz közeli pozícióban tartalmazza a prion protein két fontos kötőhelyét. Az előállított peptidet különböző módszerekkel tisztítottuk, majd a tisztaságot LC-MS és pH potenciometriás módszerrel ellenőriztük. A Cu(II)-ionokkal való komplexképződést fémion:ligandum 1:1 és 2:1 aránynál tanulmányoztuk. A peptid deprotonálódási állandóit és a képződő komplexek stabilitási állandóit pH-potenciometriás módszerrel határoztuk meg, a koordinálódó donoratomok azonosításához és a képződő komplexek szerkezetének megállapításához UV-látható és CD spektroszkópiás vizsgálatokat végeztünk. Munkánk során megállapítottuk, hogy a komplexképződés a savas pH-tartományban az N-terminális aminocsoporton indul, majd az ekvimoláris oldatban két amidnitrogén kooperatív deprotonálódását követően a teljes pH-tartományban NH2, N–, N–, Im(N) koordinációjú komplexek vannak jelen. A vizsgált peptid pH 8 érték felett egy másik Cu(II)-ion megkötésére is képes. Ebben az esetben a His111 imidazol-oldallánc a horgonycsoport, az Im(N) mellett kettő, illetve három deprotonálódott amidnitrogén koordinációjával képződnek kétmagvú komplexek.Tétel Szabadon hozzáférhető The Role of Side Chains in the Fine-Tuning of the Metal-Binding Ability of Multihistidine Peptides(2022) Székely, Enikő; Csire, Gizella; Balogh, Bettina Diána; Erdei, Judit Zsuzsa; Király, Judit Mária; Kocsi, Judit; Pinkóczy, Júlia; Várnagy, Katalin