Megállapítottuk, hogy a fémionok számára fontos kötőhelyet jelent a cisztein tiolátcsoportja. A tiolátkén donoratom koordinációban való részvétele nagyobb stabilitású ólom(II)komplexeket eredményez, mint az aszparaginsav β-kaboxilát csoportja. Ha több cisztein van a peptidláncban, akkor nagyobb stabilitású komplexek keletkeznek. A kistagszámú védett peptidek a rosszul oldódó komplexek képződése miatt önmagukban nem alkalmasak a vizsgált toxikus fémionok szelektív megkötésére.Bár nagy szelektivitást az N-terminálisan szabad, két ciszteint tartalmazó peptideknél sem tapasztaltunk, megállapítottuk, hogy a toxikus Pb(II)- és Cd(II)-ionokat nagyobb stabilitással kötik, mint a létfontosságú Zn(II)-iont.

Taking all of the aforementioned results into consideration, we have stated that the thiolate group of the cysteine is a preferred binding site for the metal ions. Participation of the thiolate sulphur donor atom in the metal ion coordination results in the formation of lead(II) complexes with higher stability than that of the -carboxylate group of the aspartic acid. The N-terminally protected small peptides are not able to selectively bind the investigated metal ions, because of the formation of poorly soluble complexes. Although high selectivity could not observed for the N-terminally free two cysteinyl containing peptides either, we have stated that these ligands are able to bind the toxic Pd(II)- and Cd(II) ions with higher stability than the essential Zn(II) ion.