Multihisztidin peptidek átmenetifém komplexei
| dc.contributor.advisor | Várnagy, Katalin | |
| dc.contributor.author | Király, Judit Mária | |
| dc.contributor.department | DE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai Intézet | hu_HU |
| dc.date.accessioned | 2015-05-08T08:38:45Z | |
| dc.date.available | 2015-05-08T08:38:45Z | |
| dc.date.created | 2015 | |
| dc.description.abstract | Diplomamunkám során olyan multihisztidin peptideket vizsgáltam, amelyek Cu(II)-komplexei lehetséges modelljei a szuperoxid-diszmutáz (SOD) enzimnek.Célul tűztük ki N- és C-terminálison egyaránt védett multihisztidin peptidek, Ac-HFHAH-NH2, Ac-HAHFH-NH2 és Ac-HFHAHFH-NH2, szintézisét és elősorban Cu(II)-komplexeinek oldategyensúlyi vizsgálatát pH-potenciometriával, UV-látható spektrofotometriával, illetve CD-spektroszkópiával. Emellett vizsgáltuk, hogy a fenil-alaninnak, mint nagy térszerkezetű nemkoordinálódó oldalláncnak, milyen hatása van a komplexképződésre különböző pozíciókban és különböző hosszúságú több hisztidint tartalmazó peptidekben.Az eredmények azt mutatják, hogy a fenil-alanin elősegíti az amidnitrogének deprotonálódását, ugyanakkor stabilizáló hatása van egyes komplexekre a fémion és ligandum aromásgyűrűje közötti d-π kölcsönhatásból adódóan. Valamennyi ligandum esetén a HFH kötőhely látszik kedvezményezettnek, míg az eddigi vizsgálatok során a kisebb térszerkezetű oldallánccal rendelkező végeken volt kedvező a fémion koordinálódása. | hu_HU |
| dc.description.corrector | gj | |
| dc.description.course | Vegyész | hu_HU |
| dc.description.degree | MSc/MA | hu_HU |
| dc.format.extent | 43 | hu_HU |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/2437/212458 | |
| dc.language.iso | hu | hu_HU |
| dc.subject | multihisztidin peptid | hu_HU |
| dc.subject | SOD enzim | |
| dc.subject | fenil-alanin | |
| dc.subject.dspace | DEENK Témalista::Kémia | hu_HU |
| dc.title | Multihisztidin peptidek átmenetifém komplexei | hu_HU |