A transzglutaminázok (TG) Ca2+-függő acil transzferázok, amelyek fehérjék poszttranszlációs módosításait végzik izopeptid kötések kialakításával lizin és glutamin γ-karboxiamid csoportja között. Az emlősökben 9 tagja van az enzimcsaládnak, amelyek különböző kinetikai és szubsztrát specificitással rendelkeznek. Egyes családtagok többféle katalitikus aktivitással, GTP/GDP kötő képességgel is bírnak. Ez alapján a transzglutaminázok változatos funkciókkal rendelkező multifunkcionális fehérjék. Az egyik legjobban ismert, a FXIII-A véralvadási faktor, szerepet játszik a véralvadásban, sebgyógyulásban. A TG1, TG3 és TG5 a bőr és egyes határfelületek integritásának fenntartásához szükségesek. A TG2 és TG7 szinte mindenhol előfordul a szervezetben. Befolyásolhatnak immunológiai folyamatokat, szerepük van a gyulladásban, szabályozzák a jelátvitelt, a sejt migrációt és letapadást. A változatos, sokféle funkció miatt, többféle patológiás folyamattal is összefüggésbe hozhatók, mint a vérzékenység, bőrbetegségek, illetve a TG2 esetén a cöliákia, fibrotikus, neurodegeneratív, tumoros betegségek. A TG2 szerepét vizsgálva HUVEC sejtekben felismertük a fehérje egy új biokémiai sajátságát, az RNS-kötő képességét, amellyel részt vehet poszttranszkripciós szabályozási folyamatokban. Kimutattuk, hogy az RNS és a nukleotid kötő hely között átfedés van. A transzglutaminázok közül több képes GTP kötésre, ezért célul tűztük ki a transzglutamináz családtagok RNS-kötő képességének is az összehasonlítását. Először közleményekből összegyűjtöttük, melyik transzglutamináz képes GTP kötésre. Ezután a TG2 ismert, nem kanonikus GTP-kötő helye alapján szekvencia összehasonlítást és analízist végeztünk a többi családtag szekvenciájával. Nagy mértékű homológiát találtunk, de nem sikerült konszenzus szekvenciát meghatározni. Egy 3’-biotinilált 43-mer RNS oligonukleotidot immobilizálva mágneses RNS-fehérje pull-down kisérlettel vizsgáltuk, melyik transzglutamináz képes kötődni az RNS-hez, amit bioréteg interferometria (Blitz) kísérletekkel is megerősítettünk. Azon transzglutaminázok mutattak RNS-kötést, amelyek képesek GTP-t is kötni. Eredményeink arra utalnak, hogy a transzglutamináz enzimcsaládban a GTP- és RNS-kötő képesség jelenléte összefüggést mutat. A transzglutaminázok új biokémiai sajátságának, az RNS-kötésüknek a karakterizálása hozzásegíthet a multifunkcionalitásuk megértéséhez. A kutatást az EKÖP-24-2-DE-73 és EKÖP-25-2-DE-74 egyetemi kutatói ösztöndíj támogatta