RNS-KÖTŐ KÉPESSÉG TANULMÁNYOZÁSA A TRANSZGLUTAMINÁZ ENZIMCSALÁDBAN

A tétel rövid nézete
dc.contributor.advisorKirály, Róbert
dc.contributor.advisorCsaholczi, Bianka
dc.contributor.advisordeptÁltalános Orvostudományi Kar
dc.contributor.advisordeptÁltalános Orvostudományi Kar::Biokémiai és Molekuláris Biológiai Intézet
dc.contributor.authorCsuth, Anna Renáta
dc.contributor.departmentDE--Általános Orvostudományi Kar
dc.contributor.opponentA TDT elnökség által kijelölt 2 titkos bíráló
dc.date.accessioned2026-04-28T10:00:11Z
dc.date.available2026-04-28T10:00:11Z
dc.date.created2026
dc.description.abstractA transzglutaminázok (TG) Ca2+-függő acil transzferázok, amelyek fehérjék poszttranszlációs módosításait végzik izopeptid kötések kialakításával lizin és glutamin γ-karboxiamid csoportja között. Az emlősökben 9 tagja van az enzimcsaládnak, amelyek különböző kinetikai és szubsztrát specificitással rendelkeznek. Egyes családtagok többféle katalitikus aktivitással, GTP/GDP kötő képességgel is bírnak. Ez alapján a transzglutaminázok változatos funkciókkal rendelkező multifunkcionális fehérjék. Az egyik legjobban ismert, a FXIII-A véralvadási faktor, szerepet játszik a véralvadásban, sebgyógyulásban. A TG1, TG3 és TG5 a bőr és egyes határfelületek integritásának fenntartásához szükségesek. A TG2 és TG7 szinte mindenhol előfordul a szervezetben. Befolyásolhatnak immunológiai folyamatokat, szerepük van a gyulladásban, szabályozzák a jelátvitelt, a sejt migrációt és letapadást. A változatos, sokféle funkció miatt, többféle patológiás folyamattal is összefüggésbe hozhatók, mint a vérzékenység, bőrbetegségek, illetve a TG2 esetén a cöliákia, fibrotikus, neurodegeneratív, tumoros betegségek. A TG2 szerepét vizsgálva HUVEC sejtekben felismertük a fehérje egy új biokémiai sajátságát, az RNS-kötő képességét, amellyel részt vehet poszttranszkripciós szabályozási folyamatokban. Kimutattuk, hogy az RNS és a nukleotid kötő hely között átfedés van. A transzglutaminázok közül több képes GTP kötésre, ezért célul tűztük ki a transzglutamináz családtagok RNS-kötő képességének is az összehasonlítását. Először közleményekből összegyűjtöttük, melyik transzglutamináz képes GTP kötésre. Ezután a TG2 ismert, nem kanonikus GTP-kötő helye alapján szekvencia összehasonlítást és analízist végeztünk a többi családtag szekvenciájával. Nagy mértékű homológiát találtunk, de nem sikerült konszenzus szekvenciát meghatározni. Egy 3’-biotinilált 43-mer RNS oligonukleotidot immobilizálva mágneses RNS-fehérje pull-down kisérlettel vizsgáltuk, melyik transzglutamináz képes kötődni az RNS-hez, amit bioréteg interferometria (Blitz) kísérletekkel is megerősítettünk. Azon transzglutaminázok mutattak RNS-kötést, amelyek képesek GTP-t is kötni. Eredményeink arra utalnak, hogy a transzglutamináz enzimcsaládban a GTP- és RNS-kötő képesség jelenléte összefüggést mutat. A transzglutaminázok új biokémiai sajátságának, az RNS-kötésüknek a karakterizálása hozzásegíthet a multifunkcionalitásuk megértéséhez. A kutatást az EKÖP-24-2-DE-73 és EKÖP-25-2-DE-74 egyetemi kutatói ösztöndíj támogatta
dc.description.coursemolekuláris biológia
dc.description.courseactnappali
dc.description.courselangmagyar
dc.description.coursespecBiokémia-genomika
dc.description.degreeMSc/MA
dc.format.extent33
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/2437/406577
dc.language.isohu
dc.rights.infoHozzáférhető a 2022 decemberi felsőoktatási törvénymódosítás értelmében.
dc.subjecttranszglutamináz
dc.subjectRNS-kötés
dc.subject.dspaceOrvostudomány
dc.titleRNS-KÖTŐ KÉPESSÉG TANULMÁNYOZÁSA A TRANSZGLUTAMINÁZ ENZIMCSALÁDBAN
Fájlok
Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nincs kép
Név:
996_csuth_anna_renáta.pdf
Méret:
1.43 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Megjelenítés
Engedélyek köteg
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nincs kép
Név:
license.txt
Méret:
2.35 KB
Formátum:
Item-specific license agreed upon to submission
Leírás:
Letöltés
Gyűjtemények
Hallgatói dolgozatok (Általános Orvostudományi Kar)