A miozin foszfatáz (MP) holoenzim egy szerin/treonin specifikus foszfatáz, amely egy PP1c katalitikus, illetve egy MYPT1 szabályozó alegységből áll. Funkciója a sejtek kontraktilitásának szabályozása, ám kutatócsoportunknak sikerült izolálnia az enzimet a sejtek nukleáris frakciójából, ahol a protein arginin metiltranszferáz 5 (PRMT5) enzim defoszforilálásával gátolja annak aktivitását és a hiszton fehérjék szimmetrikus dimetilációját, amely a tumorszuppresszorok génexpressziós aktiválását lehetővé teszi. Célunk a MP sejtmagi szabályozásának jellemzése. A sejtmagi MYPT1 interaktómból sikerült azonosítani a Mg2+-függő protein foszfatatáz 1B (PPM1B) enzimet, amely hipotézisünk szerint a MP szabályozásáért felelős. Ennek igazolására HeLa sejteket a PPM1B inhibitorával, Sanguinarine-nal kezeltünk, így vizsgáltuk a MP alegységeinek és annak downstream sejtmagi szubsztrátjának expresszióját és aktivitását szemikvantitatív Western blot technikával citoplazmatikus és sajtmagi frakciókban. Eredményeink alapján Sanguinarine kezelés hatására a MP transzlokálódott a sejtek citoplazmájából a sejtmagba, ahol gátló foszforilációja szignifikánsan emelkedett a PPM1B Sanguinarine általi inhibíciója által. Ezzel párhuzamosan nőtt a PRMT5 aktiváló Thr80 foszforilációja, illetve a H4 szimmetrikus dimetilációja, igazolva a MP és PRMT5 közötti kapcsolatot. Eredményeink alapján a miozin foszfatáz potens tumorprotektív ágensként szerepel a sejtek malignus transzformációjában.