A szénhidrátok és glikokonjugátumok fontos élettani szereppel bíró biomolekulák. Az oligoszacharidok kémiai szintézise bonyolult feladat, megfelelő védőcsoportok alkalmazását, sztereospecifikus glikozilezési módszerek használatát igényli. Az enzimes szintézisnek számos előnye van, enyhe reakciókörülményeket igényel, regio- és sztereoszelektív védőcsoportok használata nélkül is. A BSMA egy termostabil maltogén α-amiláz hidrolitikus és transzferáz aktívitással is rendelkezik. A BSMA a keményítő α(1-4) glikozidos kötéseit hidrolizálja, maltóz egységet hasítva. Az enzim széles körű akceptor specifitással rendelkezik, a donor szegmenst képes átvinni mono, diszacharidokra és más vegyületekre. A BSMA megtalálható a Brenda adatbázisban, pH optimuma 6, és optimális működési hőmérséklete 20 és 80 oC között van. A BSMA aktivitás mérésére a 2-klór-4-nitrofenil-galaktopiranozil-α-D-maltozid és metilumbelliferil-α-D-maltozid szubsztrátokat használtuk. A szubsztrátok kiválasztása a BSMA alhely térképe alapján történt, amely 2 glikon és 2 aglikon kötőhelyből áll. Igazoltuk, hogy az enzim kizárólag a kromofort vagy fluorofort szabadítja fel a szubsztrátokból. A CNP csoport felszabadulását 400 nm hullámhosszon spektrofotométerrel detektáltuk, még a felszabaduló MUB fluoreszcenciáját 355 nm elnyelési és 460 nm kibocsátási hullámhosszon vizsgáltuk. Mindkét szubsztrát alkalmas a BSMA aktivitás mérésére. A KM és Vmax értékeinek a számításához nem lineáris illesztést és Lineweaver-Burk -féle ábrázolást használtunk.