A Thermobifida fusca gram-pozitív, komposzt- és talajlakó baktérium, amely széles spektrumú celluláz és hemicelluláz enzimrendszerrel rendelkezik. Ebből a glikozil hidrolázok 2-es csoportjába tartozó β-1,4-D-mannozidáz enzim célzott mutagenezisét tűztük ki célul, hogy kiiktassuk az enzim hidrolitikus aktivitását és egyúttal kialakítsuk ß-mannozil transzferáz aktivitást, amellyel lehetővé válik ß-mannozil származékok kemoenzimatikus szintézise. Az így előállított mannooligoszacharidok alkalmasak lehetnek patogén szervezetek sejt felszíni receptorainak felismerésére illetve blokkolására. A ß-mannozidos kötés elhasításában kulcs szerepet játszó nukleofil aminosavat azonosítottuk szerkezeti valamint aminosav szekvencia homológia alapján. Az 530-as helyzetű nukleofil Glu-t pontmutációval kicseréltük Ser-re és az így előállított β-1,4-D-mannozidáz mutáns enzimet biokémiailag jellemeztem. A mutáns enzimben valóban sikerült a ß-mannozidáz aktivitást megszüntetni és jelentős ß-mannozil transzferáz aktivitást elérni. A E530S ß-mannozidáz mutáns enzim szűk donor szubsztrátspecificitást, míg széles akceptor szubsztrátspecificitást mutat. A transzferáz aktivitást ß-mannopiranozid tartalmú akceptor és ß-D-mannopiranozilfluorid donor esetén optimalizáltam és 72%-os konverziót értem el. A keletkező termékek részletes szerkezetvizsgálatata feltárta, hogy a mutáns enzim egyedi ß-1,3-as mannozidos kötés kialakítására képes. A különböző akceptor molekulák tesztelése közben egy váratlan új hidrolítikus enzimaktivitást fedeztünk fel, amelynek révén a E530S ß-mannozidáz mutáns képes ß-glükuronidos kötés hasítására. A kapott eredmény azért is meglepő, mivel a vad típusú ß-mannozidáz nem rendelkezik ilyen aktivitással. A ß-glükuronidáz aktivitás kinetikai paraméterei azt mutatják, hogy az enzim jóval nagyobb affinitással bír a ß-glükuronil glikonhoz mint a vad típusú enzim a ß-mannopiranozil glikonhoz képest.