Béta-amiláz alhely szerkezetének vizsgálata

A tétel rövid nézete
dc.contributor.advisorGyémánt, Gyöngyi
dc.contributor.authorPapp, Eszter
dc.contributor.departmentDE--TEK--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai Intézethu_HU
dc.date.accessioned2010-12-06T09:04:08Z
dc.date.available2010-12-06T09:04:08Z
dc.date.created2010-12-06
dc.date.issued2010-12-06T09:04:08Z
dc.description.abstractA keményítő a második legelterjedtebb poliszacharid a természetben. Két részből épül fel: amilózból és amilopektinből. A két komponens relatív aránya változó, és a lebontásukat katalizáló enzimek is eltérőek lehetnek. Az amilázok olyan enzimek, amelyek a keményítő glükóz egységei közötti alfa(1-4) glikozidos kötéseket hidrolizálják. A béta-amiláz enzim az amilóz egyenes láncait bontja és így a keményítő nem redukáló vége felőli maltóz felszabadulását katalizálja. Ez a folyamat fontos a keményítő emésztésekor, amelyet felhasználnak a sör- és bioetanol gyártás során. Az enzimreakció terméke a maltóz béta anomerje, ezért a glükoamilázzal együtt az inverziós glikozidázok közé sorolják. Az enzim sok növényben megtalálható: szójababban, édes burgonyában, árpában és néhány mikroorganizmusban. A különböző eredetű alfa-amilázok alhely térképét korábban már elkészítették, de a béta-amiláz alhely szerkezetének felépítéséről részletes leírás nem nagyon található az irodalomban. Ez a munka az első lépés az édes burgonyából származó béta-amiláz szubsztrát kötő helyeinek jellemezésére. Tanulmányoztuk a hidrolízis mértékét kromofor csoporttal jelölt maltooligomer sorozaton, ahol a modell szubsztrátok tagszáma 3 és 8 között változott. A termék eloszlást és a hidrolízis arányát HPLC módszerrel mértük. A szubsztrát és a keletkezett termékek elválasztásához fordított fázisú kromatográfiát alkalmaztunk. Az édes burgonyából származó béta-amiláz maltóz egységet hasít a nem redukáló vég felől, és az idő függvényében mértük a CNP-glikozidok, mint a nem redukáló vége felől felszabaduló termékek koncentrációjának változását. A hosszabb szubsztrátok hidrolízisének sebessége nagyobb. A KM kinetikai állandókat a különböző koncentrációjú szubsztrátokon mért hidrolízis sebességekből a Michaelis-Menten egyenlet linearizált változatának alkalmazásával számítottuk ki. A KM értékek alapján megállapítottuk, hogy az enzim kötő alhelyeinek a száma legalább 7.hu_HU
dc.description.correctorgj
dc.description.coursevegyészhu_HU
dc.description.degreerégi képzéshu_HU
dc.format.extent37hu_HU
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2437/101044
dc.language.isohuhu_HU
dc.language.isoenhu_HU
dc.subjectbéta-amilázhu_HU
dc.subjectalhelyhu_HU
dc.subject.dspaceDEENK Témalista::Kémia::Biokémiahu_HU
dc.titleBéta-amiláz alhely szerkezetének vizsgálatahu_HU
dc.title.translatedStudy of the beta-amylase subsite structuralhu_HU
Fájlok
Gyűjtemények
Hallgatói dolgozatok (Természettudományi és Technológiai Kar)