A tiodigalaktozid és bisz-(3-O-benzil) származékának szerkezetigazolása és humán galektin-3 fehérjével való kölcsönhatásvizsgálata mágneses magrezonancia (NMR) módszerek segítségével

A tétel rövid nézete
dc.contributor.advisorTimári, István
dc.contributor.authorPatkó, Virág
dc.contributor.departmentDE--Természettudományi és Technológiai Kar--Kémiai Intézet
dc.date.accessioned2024-06-20T13:06:25Z
dc.date.available2024-06-20T13:06:25Z
dc.date.created2024-05-02
dc.description.abstractA mágneses magrezonancia (NMR) módszerekkel számos biológiai folyamat vizsgálható és nyomon követhető atomi szinten, mint például a fehérje-szénhidrát kölcsönhatások, amik különböző fiziológiai és patológiai folyamatokban fontos szerepet töltenek be. A humán galektin-3 egy galaktózkötő lektin, ami részt vesz a tumorprogressziójában, emiatt potenciális terápiás célponttá vált. A munkám során először a tiodigalaktozid (TDG) és bisz-(3-O-benzil) származékának szerkezetigazolására szolgáló egydimenziós, illetve kétdimenziós NMR spektrumainak jelhozzárendelését mutatom be, amik a későbbi kiértékeléseimhez nélkülözhetetlenek voltak. Ezt követően a hGal-3 célfehérje és a TDG molekula oldatán direkt (közvetlen) telítés-átviteli differencia (STD) NMR kísérletet végeztünk, melynek az volt célja, hogy meghatározzuk melyek azok a ligandumprotonok, amik közvetlenül, közvetetten vagy pedig egyáltalán nem vesznek részt a kötödésben. A bisz-(3-O-benzil)-TDG származék esetén indirekt (kompetíciós) STD NMR kísérletet végeztünk, ahol a kompetíciós STD 1H NMR kísérlethez a TDG-t választottuk referencia ligandumnak, mivel a hGal-3-nak ez egy mérsékelten kötött liganduma. A kompetíciós STD titrálást a TDG H-4 proton STD jelintenzitásának relatív csökkenésén keresztül követtük nyomon, miközben a kompetítor vegyület kiszorította a referencia ligandumot a hGal-3 kötőhelyéről. Ebből adódóan arra következtethetünk, hogy a kompetítor ligandum erősebben kötődik a hGal-3-hoz, mint a referencia ligandum, amit a konkurens vegyület disszociációs állandójának meghatározásával jellemeztem. Az eredményeink alapján egyértelműen kijelenthető, hogy a TDG 3,3’ pozíciójában lévő aromás funkciós csoportok pozitívan befolyásolták a ligandum-fehérje kölcsönhatás erősségét a hGal-3-mal szemben.
dc.description.coursevegyészmérnök
dc.description.degreeBSc/BA
dc.format.extent24
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/2437/374291
dc.language.isohu
dc.rights.accessHozzáférhető a 2022 decemberi felsőoktatási törvénymódosítás értelmében.
dc.subjecthumán galektin-3
dc.subjectNMR spektroszkópia
dc.subjecttiodigalaktozid
dc.subject.dspaceKémia::Szerves kémia
dc.titleA tiodigalaktozid és bisz-(3-O-benzil) származékának szerkezetigazolása és humán galektin-3 fehérjével való kölcsönhatásvizsgálata mágneses magrezonancia (NMR) módszerek segítségével
dc.title.translatedStructural confirmation and interaction study of thiodigalactoside and its bis-(3-O-benzyl) derivative with human galectin-3 protein using nuclear magnetic resonance (NMR) methods
Fájlok
Eredeti köteg (ORIGINAL bundle)
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nem elérhető
Név:
szakdolgozat.pdf
Méret:
1.41 MB
Formátum:
Adobe Portable Document Format
Leírás:
Megjelenítés
Engedélyek köteg
Megjelenítve 1 - 1 (Összesen 1)
Nem elérhető
Név:
license.txt
Méret:
2.35 KB
Formátum:
Item-specific license agreed upon to submission
Leírás:
Letöltés
Gyűjtemények
Hallgatói dolgozatok (Kémiai Intézet)